Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biologia (S1)
specjalność: Bezpieczeństwo żywności

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta licencjat
Obszary studiów nauk przyrodniczych
Profil ogólnoakademicki
Moduł —
Przedmiot Proteomika
Specjalność Biologia
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 2,0 ECTS (formy) 2,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny — Grupa obieralna —

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL6 15 1,00,41zaliczenie
wykładyW6 15 1,00,59zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.2
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE2
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)2
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY2
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.2
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.2
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.2
T-L-8Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej1
15
wykłady
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.2
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.2
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja2
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).2
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa2
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.2
T-W-8Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.1
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych15
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
A-L-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.5
30
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.15
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.10
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.5
30

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
S-3Ocena formująca: ocena pracy w grupie

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.		BL_1A_W17P1A_W02, P1A_W05, P1A_W07C-1, C-2T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-1, M-2, M-3, M-4S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.		BL_1A_W17P1A_W02, P1A_W05, P1A_W07C-1, C-2T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-1, M-2, M-3, M-4S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.		BL_1A_W04P1A_W01, P1A_W06C-1T-W-1, T-W-7M-1, M-2S-2
BL_1A_BL-S-C24_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.		BL_1A_W09P1A_W03, P1A_W04, P1A_W05, P1A_W07C-1T-W-1, T-W-7M-1, M-2S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.		BL_1A_U12P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10C-1, C-2, C-3T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7—S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.		BL_1A_U05P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10, P1A_U11C-1T-W-1M-1, M-2S-2
BL_1A_BL-S-C24_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.		BL_1A_U06P1A_U01, P1A_U04, P1A_U06, P1A_U10, P1A_U11C-1, C-2T-W-3, T-W-7, T-L-1M-1, M-2, M-3S-1, S-2

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S-C24_K01
Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.		BL_1A_K01P1A_K01, P1A_K04C-1, C-2T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7M-1, M-2, M-4S-1, S-2
BL_1A_BL-S-C24_K02
Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.		BL_1A_K03P1A_K02, P1A_K03, P1A_K06, P1A_K08C-3T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-3, M-4S-3
BL_1A_BL-S-C24_K03
Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.		BL_1A_K05P1A_K01, P1A_K05, P1A_K07C-1, C-2, C-3T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-3, M-4S-3
BL_1A_BL-S-C24_K04
Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.		BL_1A_K07P1A_K01, P1A_K02, P1A_K08C-1, C-3T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-3, M-4S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BL_1A_BL-S-C24_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BL_1A_BL-S-C24_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BL_1A_BL-S-C24_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BL_1A_BL-S-C24_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BL_1A_BL-S-C24_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
  2. Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
  3. Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
  4. Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.2
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE2
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)2
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY2
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.2
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.2
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.2
T-L-8Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej1
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.2
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.2
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja2
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).2
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa2
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.2
T-W-8Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.1
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych15
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
A-L-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.5
30
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.15
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.10
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.5
30
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_W01W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_W17zna zasady przygotowania i przebiegu procesu biotechnologicznego oraz zna możliwości wykorzystania materiału biologicznego w różnych dziedzinach powiązanych z naukami przyrodniczymi
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_W02w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
P1A_W05ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
P1A_W07ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_W02Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_W17zna zasady przygotowania i przebiegu procesu biotechnologicznego oraz zna możliwości wykorzystania materiału biologicznego w różnych dziedzinach powiązanych z naukami przyrodniczymi
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_W02w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
P1A_W05ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
P1A_W07ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_W03Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_W04zna molekularne podstawy funkcjonowania organizmów prokariotycznych i eukariotycznych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_W01rozumie podstawowe zjawiska i procesy przyrodnicze
P1A_W06ma wiedzę w zakresie statystyki i informatyki na poziomie pozwalającym na opisywanie i interpretowanie zjawisk przyrodniczych
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_W04Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_W09zna biochemiczne podłoże procesów życiowych bazujące na wiedzy o klasyfikacji, budowie, funkcjach i przemianach substratów wystepujących w żywych organizmach
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_W03ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki i chemii niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
P1A_W04ma wiedzę w zakresie najważniejszych problemów z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz zna ich powiązania z innymi dyscyplinami przyrodniczymi
P1A_W05ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
P1A_W07ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_U01Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_U12posługuje się kluczowymi pojęciami z zakresu chemii bioorganicznej; umie przewidywać przebieg reakcji związków organicznych; wykorzystuje metody analizy instrumentalnej stosowanej w chemii organicznej i biochemicznej; analizuje informacje wynikające z różnic w profilach białkowych; zna podstawowe zasady analiz proteomicznych; analizuje zmiany w organizmie powstające przy zażywaniu wybranych substancji;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_U01stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
P1A_U04wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
P1A_U06przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
P1A_U10posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_U02Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_U05posługuje się podstawowymi zagadnieniami z zakresu budowy, struktury i funkcji komórek organizmów zwierzęcych; potrafi wskazać zalety osobników płciowych i przewagi selekcyjnej ich potomstwa; potrafi wskazać metody jakimi określone procesy mogą byś analizowane; potrafi przeprowadzić pod opieką opiekuna proste doświadczenia in vitro;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_U01stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
P1A_U04wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
P1A_U06przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
P1A_U10posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
P1A_U11uczy się samodzielnie w sposób ukierunkowany
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_U03Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_U06posiada umiejętność rozumienia mechanizmów determinujących funkcje życiowe, ontogenezę; potrafi posługiwać się podstawowymi narzędziami biologii molekularnej, inżynierii genetycznej, potrafi określić obszary, w których wykorzystuje się techniki molekularne; potrafi przeprowadzić proste analizy molekularne pod opieką prowadzącego; posiada umiejętności analizy i interpretacji wyników;
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_U01stosuje podstawowe techniki i narzędzia badawcze w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
P1A_U04wykonuje zlecone proste zadania badawcze lub ekspertyzy pod kierunkiem opiekuna naukowego
P1A_U06przeprowadza obserwacje oraz wykonuje w terenie lub laboratorium proste pomiary fizyczne, biologiczne i chemiczne
P1A_U10posiada umiejętność wystąpień ustnych w języku polskim i języku obcym, dotyczących zagadnień szczegółowych z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
P1A_U11uczy się samodzielnie w sposób ukierunkowany
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_K01Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_K01wykazuje zrozumienie podstawowych procesów i zjawisk biologicznych oraz przekonanie o ich empirycznej poznawalności w oparciu o metody matematyczne i statystyczne
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_K01rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
P1A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-4Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
T-W-5Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-6Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-7Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_K02Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_K03przejawia aktywny udział i zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej oraz grupowej wykazując odpowiedzialne współdziałanie zarówno jako członek jak i lider zespołu koleżeńskiego
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_K02potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
P1A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
P1A_K06jest odpowiedzialny za bezpieczeństwo pracy własnej i innych; umie postępować w stanach zagrożenia
P1A_K08potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-3Ocena formująca: ocena pracy w grupie
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_K03Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_K05ma otwartą i poszukującą postawę ogólnego i kierunkowego kształtowania i rozwijania własnej aktywności poznawczej w oparciu o różne naukowe źródła informacji
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_K01rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
P1A_K05rozumie potrzebę podnoszenia kompetencji zawodowych i osobistych
P1A_K07wykazuje potrzebę stałego aktualizowania wiedzy kierunkowej
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-3Ocena formująca: ocena pracy w grupie
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S-C24_K04Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_K07jest zdolny do kreatywnego propagowania i dzielenia się z innymi wiedzą dotyczącą znaczenia oraz uwarunkowań podstawowych zjawisk i procesów biologicznych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_K01rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie
P1A_K02potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
P1A_K08potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-1Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm)
T-L-4Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-7Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-3Ocena formująca: ocena pracy w grupie