ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2015/2016 / Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa / Mikrobiologia stosowana z uz (S2) / Sylabus przedmiotu

Wydział Nauk o Żywności i Rybactwa - Mikrobiologia stosowana z uz (S2)

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Mikrobiologia stosowana z uz
Forma studiów	studia stacjonarne	Poziom	drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	magister inżynier
Obszary studiów	nauk rolniczych, leśnych i weterynaryjnych, studiów inżynierskich
Profil	ogólnoakademicki
Moduł	—
Przedmiot	Proteomika
Specjalność	przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca	Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny	Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele	Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>
ECTS (planowane)	3,0	ECTS (formy)	3,0
Forma zaliczenia	egzamin	Język	polski
Blok obieralny	8	Grupa obieralna	2

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
wykłady	W	3	15	2,0	0,50	egzamin
laboratoria	L	3	15	1,0	0,50	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2	Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3	Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
laboratoria
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Liza tkanek i przygotowanie prób do analiz z użyciem homogenizatora kulkowego. 2. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem chromatografi powinowactwa lub kombinatorycznych bibliotek heksapeptydów.	2
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie prób do elektroforezy SDS-PAGE oraz ich rozdział z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL	2
T-L-3	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF 2. Równoważenie białek po ogniskowaniu izoelektrycznym 3. Rozdiał białek w gradiencie mas cząsteczkowych.	4
T-L-4	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY 3. Wizualizacja i zapis obrazu blotow z użyciem systemu do archiwizacji VersaDoc 4000 MP	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli 1-D i 2-D (uzyskanych podczas cwiczeń) z użyciem błękitu coomassie R-250; G-250. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	2
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Przygotowanie wybranych szczepów bakteryjnych do analizy z użyciem spektrometru masowego.	2
T-L-7	Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu oprogramowania bioTools. 4. Analiza uzyskanych wyników w kontekście przygotowania referencyjnych map białkowych.	1
		15
wykłady
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza bibułowa. Elektroforeza w żelu agarozowym. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym. Dwukierunkowa elektroforeza radialna.	3
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie G-250; R-250, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji (densytometry optyczne; kalibrowane; laserowe). Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja	2
T-W-5	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-6	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Znaczenie badań proteomicznych w aspekcie analizy jakości i autentykacji produktów pochodzenia zwierzecego i roślinnego. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia oraz towaroznawstwa.	3
T-W-7	Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.	1
		15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
laboratoria
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych	15
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	20
A-L-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.	20
A-L-4	Konsultcje	5
		60
wykłady
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	15
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	10
A-W-3	Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	5
		30

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3	Praca w grupach.
M-4	Dyskusja dydaktyczna.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych (konspekty)
S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
MS_2A_PO6-2_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.	MS_2A_W02	R2A_W04	—	C-1	T-W-6, T-W-1	M-1, M-2, M-4	S-2
MS_2A_PO6-2_W02 Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.	MS_2A_W01	R2A_W01	—	C-2	T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2, M-4	S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
MS_2A_PO6-2_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.	MS_2A_U03	R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07	InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U05, InzA2_U07	C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7	M-3, M-4	S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
MS_2A_PO6-2_K02 Potrafi pracować w grupie, z zachowaniem zasad higieny i bezpieczeństwa pracy.	MS_2A_K03	R2A_K06	InzA2_K01	C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7	M-3, M-4	S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
MS_2A_PO6-2_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
MS_2A_PO6-2_W02 Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
MS_2A_PO6-2_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
MS_2A_PO6-2_K02 Potrafi pracować w grupie, z zachowaniem zasad higieny i bezpieczeństwa pracy.	2,0
	3,0	Student zna środki ostrożnosci i zasady bezpieczeństwa pracy w laboratoriach proteomicznych
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Literatura podstawowa

Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
Kraj A., Drabik A., Silberring J., Proteomika i metabolomika, Wydawnictwo Uniwersytetu Warszawskiego, Warszawa, 2011, pierwsze

Literatura dodatkowa

Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008
Suder P., Silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Liza tkanek i przygotowanie prób do analiz z użyciem homogenizatora kulkowego. 2. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem chromatografi powinowactwa lub kombinatorycznych bibliotek heksapeptydów.	2
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie prób do elektroforezy SDS-PAGE oraz ich rozdział z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL	2
T-L-3	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF 2. Równoważenie białek po ogniskowaniu izoelektrycznym 3. Rozdiał białek w gradiencie mas cząsteczkowych.	4
T-L-4	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY 3. Wizualizacja i zapis obrazu blotow z użyciem systemu do archiwizacji VersaDoc 4000 MP	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli 1-D i 2-D (uzyskanych podczas cwiczeń) z użyciem błękitu coomassie R-250; G-250. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	2
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Przygotowanie wybranych szczepów bakteryjnych do analizy z użyciem spektrometru masowego.	2
T-L-7	Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu oprogramowania bioTools. 4. Analiza uzyskanych wyników w kontekście przygotowania referencyjnych map białkowych.	1
		15

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza bibułowa. Elektroforeza w żelu agarozowym. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym. Dwukierunkowa elektroforeza radialna.	3
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie G-250; R-250, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji (densytometry optyczne; kalibrowane; laserowe). Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja	2
T-W-5	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-6	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Znaczenie badań proteomicznych w aspekcie analizy jakości i autentykacji produktów pochodzenia zwierzecego i roślinnego. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia oraz towaroznawstwa.	3
T-W-7	Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.	1
		15

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych	15
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	20
A-L-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.	20
A-L-4	Konsultcje	5
		60

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	15
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	10
A-W-3	Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	5
		30

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	MS_2A_PO6-2_W01	W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	MS_2A_W02	Ma wiedzę w zakresie uwarunkowań pomiędzy fizjologią organizmów żywych a genotypem oraz zkresu znaczenia immunologii i immunoprofilaktyki w hodowli zwierząt.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	R2A_W04	ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-1	Głownym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentow miedzy z zakresu dziedziny proteomiki, jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programowe	T-W-6	Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Znaczenie badań proteomicznych w aspekcie analizy jakości i autentykacji produktów pochodzenia zwierzecego i roślinnego. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia oraz towaroznawstwa.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	MS_2A_PO6-2_W02	Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	MS_2A_W01	Ma poszerzoną wiedzę w zakresie metod statystycznych, technik informatycznych i bioinformatyki wykorzystywanych w naukach przyrodniczych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	R2A_W01	ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza bibułowa. Elektroforeza w żelu agarozowym. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym. Dwukierunkowa elektroforeza radialna.
	T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie G-250; R-250, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji (densytometry optyczne; kalibrowane; laserowe). Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-D oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-4	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Western-Blot. Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja
	T-W-5	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	MS_2A_PO6-2_U01	Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	MS_2A_U03	Potrafi dobrać właściwe procedury i metody analityczne. Potrafi wykorzystać w praktyce podstawowe i specjalistyczne techniki i narzędzia badawcze właściwe dla mikrobiologii stosowanej i nauk pokrewnych.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	R2A_U05	samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
	R2A_U06	posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
	R2A_U07	ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	InzA2_U01	potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
	InzA2_U02	potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
	InzA2_U05	potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
	InzA2_U07	potrafi ocenić przydatność rutynowych metod i narzędzi służących do rozwiązania prostego zadania inżynierskiego o charakterze praktycznym, charakterystycznego dla studiowanego kierunku studiów oraz wybrać i zastosować właściwą metodę i narzędzia
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Liza tkanek i przygotowanie prób do analiz z użyciem homogenizatora kulkowego. 2. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem chromatografi powinowactwa lub kombinatorycznych bibliotek heksapeptydów.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie prób do elektroforezy SDS-PAGE oraz ich rozdział z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL
	T-L-3	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF 2. Równoważenie białek po ogniskowaniu izoelektrycznym 3. Rozdiał białek w gradiencie mas cząsteczkowych.
	T-L-4	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY 3. Wizualizacja i zapis obrazu blotow z użyciem systemu do archiwizacji VersaDoc 4000 MP
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli 1-D i 2-D (uzyskanych podczas cwiczeń) z użyciem błękitu coomassie R-250; G-250. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Przygotowanie wybranych szczepów bakteryjnych do analizy z użyciem spektrometru masowego.
	T-L-7	Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu oprogramowania bioTools. 4. Analiza uzyskanych wyników w kontekście przygotowania referencyjnych map białkowych.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
Metody nauczania	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych (konspekty)
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	MS_2A_PO6-2_K02	Potrafi pracować w grupie, z zachowaniem zasad higieny i bezpieczeństwa pracy.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	MS_2A_K03	Ma świadomość odpowiedzialności za bezpieczeństwo pracy własnej i innych. Umie postępować w stanach zagrożenia
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	R2A_K06	posiada znajomość działań zmierzających do ograniczenia ryzyka i przewidywania skutków działalności w zakresie szeroko rozumianego rolnictwa i środowiska
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	InzA2_K01	ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Liza tkanek i przygotowanie prób do analiz z użyciem homogenizatora kulkowego. 2. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem chromatografi powinowactwa lub kombinatorycznych bibliotek heksapeptydów.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie prób do elektroforezy SDS-PAGE oraz ich rozdział z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL
	T-L-3	Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF 2. Równoważenie białek po ogniskowaniu izoelektrycznym 3. Rozdiał białek w gradiencie mas cząsteczkowych.
	T-L-4	Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer „mokry” i „półsuchy”, czynniki wpływające na wydajność transferu, immunobloting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu półsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy użyciu zestawu: TRANS–BLOT SEMI–DRY 3. Wizualizacja i zapis obrazu blotow z użyciem systemu do archiwizacji VersaDoc 4000 MP
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli 1-D i 2-D (uzyskanych podczas cwiczeń) z użyciem błękitu coomassie R-250; G-250. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Przygotowanie wybranych szczepów bakteryjnych do analizy z użyciem spektrometru masowego.
	T-L-7	Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu oprogramowania bioTools. 4. Analiza uzyskanych wyników w kontekście przygotowania referencyjnych map białkowych.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
Metody nauczania	M-4	Dyskusja dydaktyczna.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych (konspekty)
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student zna środki ostrożnosci i zasady bezpieczeństwa pracy w laboratoriach proteomicznych
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0