ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2017/2018 / Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt / Biotechnologia (S2) / Bioinżynieria produkcji żywności / Sylabus przedmiotu

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
specjalność: Bioinżynieria produkcji żywności

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Biotechnologia
Forma studiów	studia stacjonarne	Poziom	drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	magister inżynier
Obszary studiów	nauki rolnicze, leśne i weterynaryjne, studia inżynierskie
Profil	ogólnoakademicki
Moduł	—
Przedmiot	Proteomika
Specjalność	Biotechnologia w produkcji roślinnej
Jednostka prowadząca	Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny	Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele	Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>
ECTS (planowane)	3,0	ECTS (formy)	3,0
Forma zaliczenia	zaliczenie	Język	polski
Blok obieralny	—	Grupa obieralna	—

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
laboratoria	L	2	20	1,5	0,41	zaliczenie
wykłady	W	2	10	1,5	0,59	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2	Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3	Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
laboratoria
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.	3
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.	3
T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).	3
T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	3
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.	3
T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.	3
		20
wykłady
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	2
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.	2
		10

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
laboratoria
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.	20
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	12
A-L-3	Przygotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.	13
		45
wykłady
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	10
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	16
A-W-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	18
		44

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3	Praca w grupach.
M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BT_2A_BTR-S-C4_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.	BT_2A_W01, BT_2A_W06, BT_2A_W08, BT_2A_W17	—	—	C-1, C-2	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5	M-1, M-2	S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BT_2A_BTR-S-C4_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.	BT_2A_U02, BT_2A_U05, BT_2A_U07	—	—	C-3	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7	M-3, M-4, M-5, M-6	S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
BT_2A_BTR-S-C4_K01 Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.	BT_2A_K01, BT_2A_K02, BT_2A_K05	—	—	C-1, C-2, C-3	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7	M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6	S-1, S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BT_2A_BTR-S-C4_W01 W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BT_2A_BTR-S-C4_U01 Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
BT_2A_BTR-S-C4_K01 Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.	2,0
	3,0	Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Literatura podstawowa

Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.	3
T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.	3
T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).	3
T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.	2
T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.	3
T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.	3
T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.	3
		20

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.	2
T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.	2
T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.	2
T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).	2
T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.	2
		10

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.	20
A-L-2	Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.	12
A-L-3	Przygotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.	13
		45

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestnictwo w wykładach.	10
A-W-2	Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.	16
A-W-3	Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.	18
		44

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BT_2A_BTR-S-C4_W01	W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BT_2A_W01	ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
	BT_2A_W06	ma szczegółową i uporządkowaną wiedzę z zakresu wykorzystania procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych w biotechnologii
	BT_2A_W08	posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
	BT_2A_W17	zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i potrafi je wykorzystywać w zakresie biotechnologii
Cel przedmiotu	C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Cel przedmiotu	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
	T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Metody nauczania	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
	3,0	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	3,5	- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
	4,0	- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
	4,5	- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
	5,0	- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BT_2A_BTR-S-C4_U01	Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BT_2A_U02	Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
	BT_2A_U05	Potrafi zaprojektować oraz zrealizować proces eksperymentalny; zna i stosuje metody oraz systemy diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej; posiada umiejętność prowadzenia prac badawczych z użyciem materiału biologicznego; potrafi przeprowadzać badania z użyciem mikroskopów; stosuje w analizie i diagnostyce narzędzia bioinformatyczne. Zna systemy i procesy wykorzystywane w ocenie stanu środowiska.
	BT_2A_U07	Wykorzystuje wiedzę z zakresu budowy i funkcji biologicznych białek, kwasów nukleinowych, hormonów i witamin; rozumie główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy regulacji metabolizmu; rozumie mechanizm działania enzymów, potrafi je pozyskiwać i wykorzystywać; weryfikuje przydatność enzymów z użyciem narzędzi bioinformatycznych (modelowanie białek).
Cel przedmiotu	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
	T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
	T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
	T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
Metody nauczania	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0	Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
	3,0	Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
	3,5	Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
	4,0	Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	4,5	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
	5,0	Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	BT_2A_BTR-S-C4_K01	Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	BT_2A_K01	wykazuje potrzebę ciągłego podnoszenia wiedzy ogólnej i kierunkowej, ma świadomość celowości podnoszenia zdobytej wiedzy zarówno w działaniach zawodowych, jak i rozwoju osobistym
	BT_2A_K02	wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
	BT_2A_K05	wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Cel przedmiotu	C-1	Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
	C-2	Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
	C-3	Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programowe	T-W-1	Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
	T-W-2	Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
	T-W-3	Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
	T-W-4	Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
	T-W-5	Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
	T-L-1	Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
	T-L-2	Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
	T-L-3	Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
	T-L-4	Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
	T-L-5	Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
	T-L-6	Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
	T-L-7	Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
Metody nauczania	M-1	Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
	M-2	Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
	M-3	Praca w grupach.
	M-4	Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-5	Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
	M-6	Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-1	Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób oceny	S-2	Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0