Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S1)

Sylabus przedmiotu Enzymologia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Enzymologia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Mikrobiologii i Biotechnologii
Nauczyciel odpowiedzialny Radosław Drozd <Radoslaw.Drozd@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 5,0 ECTS (formy) 5,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL5 30 2,40,29zaliczenie
projektyP5 10 1,00,29zaliczenie
wykładyW5 20 1,60,42egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii organicznej i nieorganiczej, biochemii, biofizyki, chemii fizycznej, jezyka angielskiego w stopniu średnio zaawansowanym

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Student poznaje molekularne podstawy funkcjonowania enzymów, mozliwosci regulacji ich aktywności.
C-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).4
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.2
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.2
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.2
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.4
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.4
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.2
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).8
T-L-9Metody oznaczania aktywnosci enzymów.2
30
projekty
T-P-1Oczyszczanie białek enzymatycznych, izolacja.2
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.2
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.2
T-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.2
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.2
10
wykłady
T-W-1Wprowadzenie do enzymologii, Aminokwasy białkowe budowa właściwości, klasyfikacja.2
T-W-2Budowa molekularna enzymów. Wiązanie peptydowe, poziomy organizacji struktury białek, domeny, motywy białkowe i rodzaje fałdowania. Oddziaływania stabilizujące strukturę białek enzymatycznych.2
T-W-3Ogólna charakterystyka enzymów. Enzymy jako katalizatory; klasyfikacja i nomenklatur enzymów; molekularne właściwości enzymów (apoenzymy i koenzymy).2
T-W-4Struktura i funkcje enzymów. Budowa centrum aktywnego, Swoiste wiązanie substratu przez enzym, Model klucza i zamka. Wzbudzone dopasowanie. Trójpunktowe przyłączanie substratu2
T-W-5Mechanizmy katalizy. Teoria stanu przejściowego. Istota aktywacji. Strategie katalityczne wybranych enzymów monomerycznych i oligomerycznych2
T-W-6Katalityczne funkcje enzymów. Krzywe progresji i szybkości reakcji enzymatycznych. Krzywe wysycenia enzymu substratem - szybkość maksymalna i powinowactwo do substratu. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Czynniki wpływające na aktywność enzymów. Oznaczanie enzymów2
T-W-7Kinetyczne modele enzymów. Przebieg reakcji enzymatycznej. Kinetyka hiperboliczna reakcji z jednym substratem. Stacjonarna kinetyka reakcji odwracalnej. Wyznaczanie kinetycznych stałych reakcji2
T-W-8Wpływ czynników kinetycznych na przebieg reakcji chemicznej: kataliza wewnątrzcząsteczkowa; efekty konformacyjne; kataliza wielosubstratowa; kataliza kowalencyjna; wpływ czynników zewnętrznych - jonów metali, środowiska, dodatkowych sił wiążących2
T-W-9Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych: kinetyka reakcji z wieloma substratami; kinetyka niehiperboliczna; kinetyka enzymów mono- i oligomerycznych; pomiary stałych szybkości reakcji enzymatycznych - badanie kinetyki prestacjonarnej i metody relaksacyjne2
T-W-10Regulacja czynności enzymatycznej. Budowa podjednostkowa enzymów. Efekt allosteryczny i zjawiska kooperacji. Kinetyczne modele enzymów oligomerycznych (MWC i AKNF). Kinetyka niehiperboliczna.2
20

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1uczestnictwo zajęciach30
A-L-2przygotowanie sprawozdań z zajęc laboratoryjnych20
A-L-3czytanie wskazanej literatury10
60
projekty
A-P-1uczestnictwo w zajęciach10
A-P-2czytanie wskazanej literatury5
A-P-3przygotowanie do kolokwium10
25
wykłady
A-W-1uczestnictwo w zajęciach20
A-W-2konsultacje2
A-W-3czytanie wskazanej literatury8
A-W-4przygotowanie do zajęc10
40

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: egzamin
S-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
S-4Ocena formująca: aprobata

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-S1-C08_W01
zdobywa wiedzę z zakresu enzymologii stosowanej, zna sposoby i standardy oznacznia enzymów, potrafi charakteryzować modele kinetyczne reakcji enzymatycznych, ma wiedzę pozwalająca na określenie wpływu środowiska na aktywność enzymów, opisuje poprawnie obserwoane zależnosci między środowiskiem a parametrami kinetycznymi enzymów
BT_1A_W06C-1, C-2T-W-2, T-W-7, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-10, T-W-9, T-W-8, T-W-1, T-P-4, T-P-3, T-P-5, T-P-2, T-L-5, T-L-8, T-L-3, T-L-7, T-L-2, T-L-6, T-L-1, T-L-4M-1, M-2, M-3, M-4S-1, S-2, S-3

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-S1-C08_U01
dobiera odpowiednie narzedzia do rozwiązywania problemów badawczych związnych z enzymologią
BT_1A_U10C-1, C-2T-W-10, T-W-9, T-W-8, T-P-3, T-P-5, T-P-2, T-L-8, T-L-7, T-L-6M-1, M-3, M-4S-1, S-2, S-3, S-4
BT_1A_BT-S1-C08_U02
potrafi poprawnie zorganizować stanowisko do pracy z enzymami, dobiera odpowiednie metody do standaryzacji otrzymanych wyników
BT_1A_U08C-2T-P-4, T-P-1, T-P-3, T-P-5, T-P-2, T-L-5, T-L-8, T-L-3, T-L-7, T-L-2, T-L-6, T-L-1, T-L-4M-1, M-2, M-3, M-4S-1, S-2, S-3
BT_1A_BT-S1-C08_U03
oblicza poprawnie parametry kinetyczne enzymów, potrafi sporządzić opracowanie swoich wyników
BT_1A_U01C-1, C-2T-P-4, T-P-1, T-P-3, T-P-5, T-P-2, T-L-5, T-L-8, T-L-3, T-L-7, T-L-2, T-L-6, T-L-1, T-L-4M-1, M-3, M-4S-2, S-3

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-S1-C08_K01
w pracy z enzymami postepuje zgodnie z zasadami pozwalającymi na prace zespołową, rozumie swój wpływ na otaczające go środowisko
BT_1A_K02, BT_1A_K01, BT_1A_K03C-2T-W-2, T-W-7, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-10, T-W-9, T-W-8, T-W-1, T-P-4, T-P-3, T-P-5, T-P-2, T-L-5, T-L-8, T-L-3, T-L-7, T-L-2, T-L-6, T-L-1, T-L-4M-1, M-2, M-3, M-4S-1, S-2, S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-S1-C08_W01
zdobywa wiedzę z zakresu enzymologii stosowanej, zna sposoby i standardy oznacznia enzymów, potrafi charakteryzować modele kinetyczne reakcji enzymatycznych, ma wiedzę pozwalająca na określenie wpływu środowiska na aktywność enzymów, opisuje poprawnie obserwoane zależnosci między środowiskiem a parametrami kinetycznymi enzymów
2,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 60 % pytań testowych na egzaminie
3,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 70 % pytań testowych na egzaminie
3,5poprawne dopowiedzi na conajmniej 75 % pytań testowych na egzaminie
4,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 85 % pytań testowych na egzaminie
4,5poprawne dopowiedzi na conajmniej 90 % pytań testowych na egzaminie
5,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 95 - 100 % pytań testowych na egzaminie

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-S1-C08_U01
dobiera odpowiednie narzedzia do rozwiązywania problemów badawczych związnych z enzymologią
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w rama ch kolokwium, brak prezentacji multimedialnej
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach, przygotowanie prezentacji multimedialnej
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, przedstawinie prezentacji multimedialnej
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, przedstawinie prezentacji multimedialnej w sposób płynny i poprawny merytorycznie
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły, przedstawinie prezentacji multimedialnej w sposób płynny i poprawny merytorycznie wraz z dodatkowymi elementami poza wskazanymi przez prowadzcego
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką, wraz z dodatkowymi elementami poza wskazanymi przez prowadzcego wybitna odpwiedz na zadane pytanie przez prowadzącego
BT_1A_BT-S1-C08_U02
potrafi poprawnie zorganizować stanowisko do pracy z enzymami, dobiera odpowiednie metody do standaryzacji otrzymanych wyników
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w ramach kolokwium
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdań nie zgodnie z zaleceniami,
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką
BT_1A_BT-S1-C08_U03
oblicza poprawnie parametry kinetyczne enzymów, potrafi sporządzić opracowanie swoich wyników
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w ramach kolokwium
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdań nie zgodnie z zaleceniami,
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-S1-C08_K01
w pracy z enzymami postepuje zgodnie z zasadami pozwalającymi na prace zespołową, rozumie swój wpływ na otaczające go środowisko
2,0Brak sprawozdań oddanych w terminie, brak prezentacji multimedialnej
3,0Oddanie sprawozdań w terminie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach, Przygotowanie prezentacji multimedialnej
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Lubert Stryer, Biochemia, PWN, Warszawa, 2010
  2. W. Minakowski S. Weidner, Biochemia kręgowców, PWN, Warszawa, 2011
  3. Jerzy Witwicki, Elementy enzymologii, PWN, Warszawa, 1984
  4. David Hawcroft, Diagnostic enzymology, ACOL, Londyn, 1986

Literatura dodatkowa

  1. Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, Londyn, 2002, III

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).4
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.2
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.2
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.2
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.4
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.4
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.2
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).8
T-L-9Metody oznaczania aktywnosci enzymów.2
30

Treści programowe - projekty

KODTreść programowaGodziny
T-P-1Oczyszczanie białek enzymatycznych, izolacja.2
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.2
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.2
T-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.2
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.2
10

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Wprowadzenie do enzymologii, Aminokwasy białkowe budowa właściwości, klasyfikacja.2
T-W-2Budowa molekularna enzymów. Wiązanie peptydowe, poziomy organizacji struktury białek, domeny, motywy białkowe i rodzaje fałdowania. Oddziaływania stabilizujące strukturę białek enzymatycznych.2
T-W-3Ogólna charakterystyka enzymów. Enzymy jako katalizatory; klasyfikacja i nomenklatur enzymów; molekularne właściwości enzymów (apoenzymy i koenzymy).2
T-W-4Struktura i funkcje enzymów. Budowa centrum aktywnego, Swoiste wiązanie substratu przez enzym, Model klucza i zamka. Wzbudzone dopasowanie. Trójpunktowe przyłączanie substratu2
T-W-5Mechanizmy katalizy. Teoria stanu przejściowego. Istota aktywacji. Strategie katalityczne wybranych enzymów monomerycznych i oligomerycznych2
T-W-6Katalityczne funkcje enzymów. Krzywe progresji i szybkości reakcji enzymatycznych. Krzywe wysycenia enzymu substratem - szybkość maksymalna i powinowactwo do substratu. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Czynniki wpływające na aktywność enzymów. Oznaczanie enzymów2
T-W-7Kinetyczne modele enzymów. Przebieg reakcji enzymatycznej. Kinetyka hiperboliczna reakcji z jednym substratem. Stacjonarna kinetyka reakcji odwracalnej. Wyznaczanie kinetycznych stałych reakcji2
T-W-8Wpływ czynników kinetycznych na przebieg reakcji chemicznej: kataliza wewnątrzcząsteczkowa; efekty konformacyjne; kataliza wielosubstratowa; kataliza kowalencyjna; wpływ czynników zewnętrznych - jonów metali, środowiska, dodatkowych sił wiążących2
T-W-9Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych: kinetyka reakcji z wieloma substratami; kinetyka niehiperboliczna; kinetyka enzymów mono- i oligomerycznych; pomiary stałych szybkości reakcji enzymatycznych - badanie kinetyki prestacjonarnej i metody relaksacyjne2
T-W-10Regulacja czynności enzymatycznej. Budowa podjednostkowa enzymów. Efekt allosteryczny i zjawiska kooperacji. Kinetyczne modele enzymów oligomerycznych (MWC i AKNF). Kinetyka niehiperboliczna.2
20

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1uczestnictwo zajęciach30
A-L-2przygotowanie sprawozdań z zajęc laboratoryjnych20
A-L-3czytanie wskazanej literatury10
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - projekty

KODForma aktywnościGodziny
A-P-1uczestnictwo w zajęciach10
A-P-2czytanie wskazanej literatury5
A-P-3przygotowanie do kolokwium10
25
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1uczestnictwo w zajęciach20
A-W-2konsultacje2
A-W-3czytanie wskazanej literatury8
A-W-4przygotowanie do zajęc10
40
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-S1-C08_W01zdobywa wiedzę z zakresu enzymologii stosowanej, zna sposoby i standardy oznacznia enzymów, potrafi charakteryzować modele kinetyczne reakcji enzymatycznych, ma wiedzę pozwalająca na określenie wpływu środowiska na aktywność enzymów, opisuje poprawnie obserwoane zależnosci między środowiskiem a parametrami kinetycznymi enzymów
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_W06Ma uporządkowaną wiedzę z zakresu analizy procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych.
Cel przedmiotuC-1Student poznaje molekularne podstawy funkcjonowania enzymów, mozliwosci regulacji ich aktywności.
C-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami
Treści programoweT-W-2Budowa molekularna enzymów. Wiązanie peptydowe, poziomy organizacji struktury białek, domeny, motywy białkowe i rodzaje fałdowania. Oddziaływania stabilizujące strukturę białek enzymatycznych.
T-W-7Kinetyczne modele enzymów. Przebieg reakcji enzymatycznej. Kinetyka hiperboliczna reakcji z jednym substratem. Stacjonarna kinetyka reakcji odwracalnej. Wyznaczanie kinetycznych stałych reakcji
T-W-3Ogólna charakterystyka enzymów. Enzymy jako katalizatory; klasyfikacja i nomenklatur enzymów; molekularne właściwości enzymów (apoenzymy i koenzymy).
T-W-4Struktura i funkcje enzymów. Budowa centrum aktywnego, Swoiste wiązanie substratu przez enzym, Model klucza i zamka. Wzbudzone dopasowanie. Trójpunktowe przyłączanie substratu
T-W-5Mechanizmy katalizy. Teoria stanu przejściowego. Istota aktywacji. Strategie katalityczne wybranych enzymów monomerycznych i oligomerycznych
T-W-6Katalityczne funkcje enzymów. Krzywe progresji i szybkości reakcji enzymatycznych. Krzywe wysycenia enzymu substratem - szybkość maksymalna i powinowactwo do substratu. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Czynniki wpływające na aktywność enzymów. Oznaczanie enzymów
T-W-10Regulacja czynności enzymatycznej. Budowa podjednostkowa enzymów. Efekt allosteryczny i zjawiska kooperacji. Kinetyczne modele enzymów oligomerycznych (MWC i AKNF). Kinetyka niehiperboliczna.
T-W-9Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych: kinetyka reakcji z wieloma substratami; kinetyka niehiperboliczna; kinetyka enzymów mono- i oligomerycznych; pomiary stałych szybkości reakcji enzymatycznych - badanie kinetyki prestacjonarnej i metody relaksacyjne
T-W-8Wpływ czynników kinetycznych na przebieg reakcji chemicznej: kataliza wewnątrzcząsteczkowa; efekty konformacyjne; kataliza wielosubstratowa; kataliza kowalencyjna; wpływ czynników zewnętrznych - jonów metali, środowiska, dodatkowych sił wiążących
T-W-1Wprowadzenie do enzymologii, Aminokwasy białkowe budowa właściwości, klasyfikacja.
T-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: egzamin
S-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 60 % pytań testowych na egzaminie
3,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 70 % pytań testowych na egzaminie
3,5poprawne dopowiedzi na conajmniej 75 % pytań testowych na egzaminie
4,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 85 % pytań testowych na egzaminie
4,5poprawne dopowiedzi na conajmniej 90 % pytań testowych na egzaminie
5,0poprawne dopowiedzi na conajmniej 95 - 100 % pytań testowych na egzaminie
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-S1-C08_U01dobiera odpowiednie narzedzia do rozwiązywania problemów badawczych związnych z enzymologią
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_U10Posługuje się kluczowymi pojęciami z zakresu biotechnologii; zna i ocenia znaczenie biotechnologii w różnych dziedzinach życia oraz w tworzeniu nowych i pozyskiwaniu istniejących substancji biologicznie aktywnych; zna podstawe zagadnienia z farmakologii i farmakokinetyki leków; potrafi zaprojektować linie biotechnologiczne oraz wykorzystywać różne urządzenia i aparaturę badawczą w biotechnologii; ocenia zagrożenia wynikające z osiągnięć biotechnologii; analizuje zagadnienia związane z biobezpieczeństwem.
Cel przedmiotuC-1Student poznaje molekularne podstawy funkcjonowania enzymów, mozliwosci regulacji ich aktywności.
C-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami
Treści programoweT-W-10Regulacja czynności enzymatycznej. Budowa podjednostkowa enzymów. Efekt allosteryczny i zjawiska kooperacji. Kinetyczne modele enzymów oligomerycznych (MWC i AKNF). Kinetyka niehiperboliczna.
T-W-9Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych: kinetyka reakcji z wieloma substratami; kinetyka niehiperboliczna; kinetyka enzymów mono- i oligomerycznych; pomiary stałych szybkości reakcji enzymatycznych - badanie kinetyki prestacjonarnej i metody relaksacyjne
T-W-8Wpływ czynników kinetycznych na przebieg reakcji chemicznej: kataliza wewnątrzcząsteczkowa; efekty konformacyjne; kataliza wielosubstratowa; kataliza kowalencyjna; wpływ czynników zewnętrznych - jonów metali, środowiska, dodatkowych sił wiążących
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.
Metody nauczaniaM-1wykład informacyjny
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: egzamin
S-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
S-4Ocena formująca: aprobata
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w rama ch kolokwium, brak prezentacji multimedialnej
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach, przygotowanie prezentacji multimedialnej
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, przedstawinie prezentacji multimedialnej
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, przedstawinie prezentacji multimedialnej w sposób płynny i poprawny merytorycznie
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły, przedstawinie prezentacji multimedialnej w sposób płynny i poprawny merytorycznie wraz z dodatkowymi elementami poza wskazanymi przez prowadzcego
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką, wraz z dodatkowymi elementami poza wskazanymi przez prowadzcego wybitna odpwiedz na zadane pytanie przez prowadzącego
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-S1-C08_U02potrafi poprawnie zorganizować stanowisko do pracy z enzymami, dobiera odpowiednie metody do standaryzacji otrzymanych wyników
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_U08Dobiera i wykorzystuje metody, techniki i urządzenia rutynowo stosowane w laboratoriach badawczych i diagnostycznych; posługuje się nimi przy rozwiązywaniu problemów w zakresie produkcji żywności, ochrony zdrowia zwierząt i ochrony środowiska przyrodniczego.
Cel przedmiotuC-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami
Treści programoweT-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.
T-P-1Oczyszczanie białek enzymatycznych, izolacja.
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: egzamin
S-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w ramach kolokwium
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdań nie zgodnie z zaleceniami,
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-S1-C08_U03oblicza poprawnie parametry kinetyczne enzymów, potrafi sporządzić opracowanie swoich wyników
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_U01Wykorzystuje wiedzę z zakresu matematyki, statystyki i informatyki, którą stosuje do opisu zjawisk zachodzących w przyrodzie.
Cel przedmiotuC-1Student poznaje molekularne podstawy funkcjonowania enzymów, mozliwosci regulacji ich aktywności.
C-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami
Treści programoweT-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.
T-P-1Oczyszczanie białek enzymatycznych, izolacja.
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-1wykład informacyjny
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0nie oddanie w termine sprawozdań z zajęc laboratoryjnych, brak odpowiedzi na conajmniej 60% pytań testowych w ramach kolokwium
3,0oddanie sprawodań w termienie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach
3,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdań nie zgodnie z zaleceniami,
4,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach
4,5oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły
5,0oddanie sprawozdań w termienie, opracowanie sprawozdan zgodnie z zaleceniami brak rażących błedów w obliczeniach i wnioskach, wykonanie sprawozdań z dbałoscią o szczegóły formułowanie wniosków zgodnie ze sztuką
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-S1-C08_K01w pracy z enzymami postepuje zgodnie z zasadami pozwalającymi na prace zespołową, rozumie swój wpływ na otaczające go środowisko
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_K02Wykazuje zrozumienie podstawowych zasad etyki, ekonomii i prawa; postępuje zgodnie z nimi w swojej działalności.
BT_1A_K01Rozumie molekularne podstawy procesów biotechnologicznych oraz ma świadomość ich empirycznej poznawalności w oparciu o metody matematyczne i statystyczne.
BT_1A_K03Wykazuje odpowiedzialność za bezpieczeństwo pracy własnej i innych; ma świadomość wpływu biotechnologii na kształtowanie i stan środowiska naturalnego oraz zdrowie człowieka.
Cel przedmiotuC-2Wyuczenie umiejętności pracy z enzymami
Treści programoweT-W-2Budowa molekularna enzymów. Wiązanie peptydowe, poziomy organizacji struktury białek, domeny, motywy białkowe i rodzaje fałdowania. Oddziaływania stabilizujące strukturę białek enzymatycznych.
T-W-7Kinetyczne modele enzymów. Przebieg reakcji enzymatycznej. Kinetyka hiperboliczna reakcji z jednym substratem. Stacjonarna kinetyka reakcji odwracalnej. Wyznaczanie kinetycznych stałych reakcji
T-W-3Ogólna charakterystyka enzymów. Enzymy jako katalizatory; klasyfikacja i nomenklatur enzymów; molekularne właściwości enzymów (apoenzymy i koenzymy).
T-W-4Struktura i funkcje enzymów. Budowa centrum aktywnego, Swoiste wiązanie substratu przez enzym, Model klucza i zamka. Wzbudzone dopasowanie. Trójpunktowe przyłączanie substratu
T-W-5Mechanizmy katalizy. Teoria stanu przejściowego. Istota aktywacji. Strategie katalityczne wybranych enzymów monomerycznych i oligomerycznych
T-W-6Katalityczne funkcje enzymów. Krzywe progresji i szybkości reakcji enzymatycznych. Krzywe wysycenia enzymu substratem - szybkość maksymalna i powinowactwo do substratu. Sposoby wyrażania aktywności enzymów. Czynniki wpływające na aktywność enzymów. Oznaczanie enzymów
T-W-10Regulacja czynności enzymatycznej. Budowa podjednostkowa enzymów. Efekt allosteryczny i zjawiska kooperacji. Kinetyczne modele enzymów oligomerycznych (MWC i AKNF). Kinetyka niehiperboliczna.
T-W-9Kinetyka hamowania reakcji enzymatycznych: kinetyka reakcji z wieloma substratami; kinetyka niehiperboliczna; kinetyka enzymów mono- i oligomerycznych; pomiary stałych szybkości reakcji enzymatycznych - badanie kinetyki prestacjonarnej i metody relaksacyjne
T-W-8Wpływ czynników kinetycznych na przebieg reakcji chemicznej: kataliza wewnątrzcząsteczkowa; efekty konformacyjne; kataliza wielosubstratowa; kataliza kowalencyjna; wpływ czynników zewnętrznych - jonów metali, środowiska, dodatkowych sił wiążących
T-W-1Wprowadzenie do enzymologii, Aminokwasy białkowe budowa właściwości, klasyfikacja.
T-P-4Analiza czystości preparatu enzymatycznego.
T-P-3Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik filtracji żelowej.
T-P-5Oczyszczanie białek enzymatycznych. Analiza ilościowa wydajności procesu oczyszczania białek enzymatycznych.
T-P-2Oczyszczanie białek enzymatycznych z wykorzystaniem technik chromatografii jonowymiennej.
T-L-5Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax.
T-L-8Metody analizy czystości preparatów enzymatycznych (sączenie molekularne, SDS-PAGE).
T-L-3Standaryzacja roztworów enzymatycznych. Wyznaczanie aktywności właściwej preparatu enzymatycznego.
T-L-7Wyznaczanie energii aktywacji reakcji enzymatycznej.
T-L-2Analiza specyficzności substratowej enzymów.
T-L-6Wyznaczanie parametrów charakteryzujących enzymy - Km i Vmax w obecności inhibitorów.
T-L-1Wyznaczanie optymalnych warunków dla reakcji enzymatycznych (pH, temperatura).
T-L-4Kinetyka reakcji nie enzymatycznych.
Metody nauczaniaM-1wykład informacyjny
M-2opowiadanie
M-3anegdota
M-4wykład konwersatoryjny
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: egzamin
S-2Ocena podsumowująca: sprawozdanie
S-3Ocena podsumowująca: prezentacja
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Brak sprawozdań oddanych w terminie, brak prezentacji multimedialnej
3,0Oddanie sprawozdań w terminie, opracowanie sprawozdan nie zgodnie z zaleceniami, błedy w obliczeniach, Przygotowanie prezentacji multimedialnej
3,5
4,0
4,5
5,0