Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (N2)

Sylabus przedmiotu Spektrometria mas:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia niestacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Spektrometria mas
Specjalność Bioinżynieria
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 2,0 ECTS (formy) 2,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny 3 Grupa obieralna 4

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
wykładyW3 8 1,00,59zaliczenie
ćwiczenia audytoryjneA3 7 1,00,41zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowe zagadnienia z zakresu biochemiii.
W-2Podstawowe zagadnienia z zakresu biologii komórki.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.1
T-A-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowanie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA).1
T-A-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA).2
T-A-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm masowych.2
T-A-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsyną.1
7
wykłady
T-W-1Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami. Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-2Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas. Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-3Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zastosowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.2
8

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1Uczestnictwo w zajęciach.7
A-A-2Samodzielene studiowanie treści z ćwiczeń audytoryjnych.4
A-A-3Przygotowanie się do pisemnego sprawdzianu wiedzy z ćwiczeń audytoryjnych.10
A-A-4Konsultacje z prowadzącym.4
25
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach.8
A-W-2Samodzielne studiowanie treści wykładów.15
A-W-3Konsultacje2
25

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora.
M-3Dyskusja dydaktyczna.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie treści ćwiczeń audytoryjnych.

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
BTinz_2A_W06C-1T-W-3, T-W-1, T-W-2M-1, M-2S-1

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien znać zasady obsługi spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
BTinz_2A_U05, BTinz_2A_U02C-2T-A-3, T-A-1, T-A-4, T-A-5, T-A-2M-1, M-3, M-2S-2

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_K01
Student potrafi kreować aktywną postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
BTinz_2A_K07C-2, C-1T-W-3, T-W-1, T-W-2, T-A-3, T-A-1, T-A-4, T-A-5, T-A-2M-1, M-3, M-2S-2, S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien znać zasady obsługi spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-N2-O3.4_K01
Student potrafi kreować aktywną postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Zapol, Szczecin, 2011
  2. Suder P., Silberring J., Spektrometria mas., Uniwersytet Jagieloński, Kraków, 2006
  3. Kraj A., Drabik A., Silberring J., Proteomika i metabolomika., Uniwersytet Warszawski, Warszawa, 2010

Literatura dodatkowa

  1. Kraj A., Silberring J., Proteomika, EJB, Kraków, 2004

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KODTreść programowaGodziny
T-A-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.1
T-A-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowanie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA).1
T-A-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA).2
T-A-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm masowych.2
T-A-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsyną.1
7

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami. Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-2Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas. Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-3Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zastosowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.2
8

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KODForma aktywnościGodziny
A-A-1Uczestnictwo w zajęciach.7
A-A-2Samodzielene studiowanie treści z ćwiczeń audytoryjnych.4
A-A-3Przygotowanie się do pisemnego sprawdzianu wiedzy z ćwiczeń audytoryjnych.10
A-A-4Konsultacje z prowadzącym.4
25
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach.8
A-W-2Samodzielne studiowanie treści wykładów.15
A-W-3Konsultacje2
25
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-O3.4_W01W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTinz_2A_W06posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
Cel przedmiotuC-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-3Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zastosowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
T-W-1Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami. Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-2Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas. Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-O3.4_U01W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien znać zasady obsługi spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTinz_2A_U05potrafi indywidualnie lub w grupie zaprojektować i zrealizować proces eksperymentalny, w tym przeprowadzić pomiary, znajdujące zastosowanie w biotechnologii; interpretuje uzyskane wyniki i wyciąga wnioski; prowadzi dyskusję w oparciu o samodzielnie zdobytą wiedzę posługując się językiem specjalistycznym
BTinz_2A_U02umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
Treści programoweT-A-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA).
T-A-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.
T-A-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm masowych.
T-A-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsyną.
T-A-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowanie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA).
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-3Dyskusja dydaktyczna.
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie treści ćwiczeń audytoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-N2-O3.4_K01Student potrafi kreować aktywną postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTinz_2A_K07rozumie celowość pobudzania indywidualnej aktywności poznawczej oraz podnoszenia kompetencji zawodowych; wykazuje samodzielność w zdobywaniu informacji naukowych z różnych źródeł
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
C-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-3Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zastosowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
T-W-1Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami. Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-2Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas. Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.
T-A-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA).
T-A-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.
T-A-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm masowych.
T-A-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsyną.
T-A-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowanie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA).
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-3Dyskusja dydaktyczna.
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie treści ćwiczeń audytoryjnych.
S-1Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0