Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
specjalność: Nanobioinżynieria

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Proteomika
Specjalność Bioinżynieria
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>, Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 4,0 ECTS (formy) 4,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL2 40 3,00,41zaliczenie
wykładyW2 20 1,00,59egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-2Podstawowa wiedza z zakresu genetyki.
W-3Podstawowe wiadomości z zakresu biochemii
W-4Podstawowe wiadomości z zakresu fizjologii.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
C-4Zapoznanie studentów z wpływem żywienia i dodatków żywieniowych na organizację organizmu na poziomie białek.
C-5Zapoznanie studentów z możliwością zastosowania badań proteomicznych do oceny wpływu żywienia na organizm i oceny jakości i autentyczności produktów.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.5
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.5
T-L-3Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).4
T-L-4Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.4
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.8
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.8
T-L-7Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.6
40
wykłady
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.3
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.3
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).2
T-W-5Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.3
T-W-6Wprowadzenie do nutriproteomiki – definicja, aktualne kierunki prowadzonych badań oraz wymierne efekty ich wykorzystania w praktyce. Najnowsze strategie proteomiczne wykorzystywane w badaniach z zakresu nutriproteomiki.2
T-W-7Pochodzenie oraz fizjologiczna rola bioaktywnych białek oraz peptydów pochodzących z żywności. Wpływ podawania niebiałkowych substancji bioaktywnych tj. flawonoidy, fitoestrogeny (izoflawony), organiczne związki siarki, karotenoidy na proteom. Zastosowanie narzędzi proteomicznych w celu oceny wpływu i identyfikacji alergenów zawartych w pokarmach roślinnych lub zwierzęcych. Ocena wpływu czasu i warunków przechowywania produktów z użyciem narzędzi proteomicznych.3
T-W-8Inne działy proteomiki. Proteomika funkcjonalna, kliniczna, ilościowa oraz strukturalna.2
20

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.40
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-L-3Przygotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-L-4Konsultacje z prowadzącym zajęcia.10
90
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.20
A-W-2Konsultacje.4
A-W-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.5
A-W-4Konsultacje z prowadzącym przedmiot.2
31

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-4Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-5Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
S-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-S2-D8_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.
BT_2A_W01, BT_2A_W04, BT_2A_W06, BT_2A_W14C-1, C-2T-W-4, T-W-5, T-W-2, T-W-3, T-W-1M-2, M-1S-2
BT_2A_BI-S2-D8_W02
Student zna podstawowe cele i założenia w badaniach nutriproteomicznych. Rozumie wpływ żywności i dodatków żywieniowych na proteom wybranych tkanek i narzadów zwierząt.
BT_2A_W01, BT_2A_W04, BT_2A_W06, BT_2A_W11C-5T-W-6, T-W-7M-6S-2

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-S2-D8_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.
BT_2A_U02, BT_2A_U07, BT_2A_U05C-3T-L-4, T-L-5, T-L-3, T-L-7, T-L-1, T-L-2, T-L-6M-3, M-4, M-5S-1

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BI-S2-D8_K01
Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
BT_2A_K02, BT_2A_K01, BT_2A_K05C-1, C-2, C-3T-W-4, T-W-5, T-W-2, T-W-3, T-W-1, T-L-4, T-L-5, T-L-3, T-L-7, T-L-1, T-L-2, T-L-6M-3, M-2, M-4, M-1, M-5S-2, S-1
BT_2A_BI-S2-D8_K02
Student potrafi przedstawić zależności pomiedzy czynnikami abiotycznymi i biotycznymi, a jakością produktów pochodzenia zwierzącego i roślinnego, a także wpływ żywienia na organizm człowieka i zwierząt na poziomie białek.
BT_2A_K02, BT_2A_K01C-4, C-5T-L-4, T-L-5, T-L-3, T-L-7, T-L-1, T-L-2, T-L-6, T-W-6, T-W-7M-2, M-4, M-1, M-5, M-6S-2, S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-S2-D8_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_BI-S2-D8_W02
Student zna podstawowe cele i założenia w badaniach nutriproteomicznych. Rozumie wpływ żywności i dodatków żywieniowych na proteom wybranych tkanek i narzadów zwierząt.
2,0
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-S2-D8_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_2A_BI-S2-D8_K01
Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0
BT_2A_BI-S2-D8_K02
Student potrafi przedstawić zależności pomiedzy czynnikami abiotycznymi i biotycznymi, a jakością produktów pochodzenia zwierzącego i roślinnego, a także wpływ żywienia na organizm człowieka i zwierząt na poziomie białek.
2,0
3,0Student wykazuje się na poziomie podstawowym znajomością zalezności pomiędzy czynnikami wpływajacymi na jakość produktów żywnościowych oraz ich wpływu na organizm człowika i zwierzat na poziomie białek.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
  2. Agnieszka Kraj, Anna Drabik, Jerzy Silbering, Proteomika i metabolomika, Wydawnictwo Uniwersytetu warszawskiego, Warszawa, 2011, wydanie I
  3. Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
  4. Agnieszka Kraj, Jerzy Silberring, Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, wydanie I
  5. Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
  6. Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.5
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.5
T-L-3Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).4
T-L-4Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.4
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.8
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.8
T-L-7Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.6
40

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.3
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.3
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).2
T-W-5Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.3
T-W-6Wprowadzenie do nutriproteomiki – definicja, aktualne kierunki prowadzonych badań oraz wymierne efekty ich wykorzystania w praktyce. Najnowsze strategie proteomiczne wykorzystywane w badaniach z zakresu nutriproteomiki.2
T-W-7Pochodzenie oraz fizjologiczna rola bioaktywnych białek oraz peptydów pochodzących z żywności. Wpływ podawania niebiałkowych substancji bioaktywnych tj. flawonoidy, fitoestrogeny (izoflawony), organiczne związki siarki, karotenoidy na proteom. Zastosowanie narzędzi proteomicznych w celu oceny wpływu i identyfikacji alergenów zawartych w pokarmach roślinnych lub zwierzęcych. Ocena wpływu czasu i warunków przechowywania produktów z użyciem narzędzi proteomicznych.3
T-W-8Inne działy proteomiki. Proteomika funkcjonalna, kliniczna, ilościowa oraz strukturalna.2
20

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.40
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-L-3Przygotowanie pisemnego sprawozdania z ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-L-4Konsultacje z prowadzącym zajęcia.10
90
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.20
A-W-2Konsultacje.4
A-W-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.5
A-W-4Konsultacje z prowadzącym przedmiot.2
31
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-S2-D8_W01W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady. Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzacych do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W04ma szczegółową i uporządkowaną wiedzę z zakresu wykorzystania procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych w biotechnologii
BT_2A_W06posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W14zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i możliwości ich wykorzystania w biotechnologii
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-S2-D8_W02Student zna podstawowe cele i założenia w badaniach nutriproteomicznych. Rozumie wpływ żywności i dodatków żywieniowych na proteom wybranych tkanek i narzadów zwierząt.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W04ma szczegółową i uporządkowaną wiedzę z zakresu wykorzystania procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych w biotechnologii
BT_2A_W06posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W11posiada poszerzoną wiedzę na temat wpływu biotechnologii na zdrowie człowieka oraz funkcjonowanie i rozwój produkcji zwierzęcej i roślinnej
Cel przedmiotuC-5Zapoznanie studentów z możliwością zastosowania badań proteomicznych do oceny wpływu żywienia na organizm i oceny jakości i autentyczności produktów.
Treści programoweT-W-6Wprowadzenie do nutriproteomiki – definicja, aktualne kierunki prowadzonych badań oraz wymierne efekty ich wykorzystania w praktyce. Najnowsze strategie proteomiczne wykorzystywane w badaniach z zakresu nutriproteomiki.
T-W-7Pochodzenie oraz fizjologiczna rola bioaktywnych białek oraz peptydów pochodzących z żywności. Wpływ podawania niebiałkowych substancji bioaktywnych tj. flawonoidy, fitoestrogeny (izoflawony), organiczne związki siarki, karotenoidy na proteom. Zastosowanie narzędzi proteomicznych w celu oceny wpływu i identyfikacji alergenów zawartych w pokarmach roślinnych lub zwierzęcych. Ocena wpływu czasu i warunków przechowywania produktów z użyciem narzędzi proteomicznych.
Metody nauczaniaM-6Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-S2-D8_U01Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1DE, 2-DE, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi. Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzace w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych
BT_2A_U07analizuje główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy ich regulacji w oparciu o wiedzę z zakresu budowy i funkcji białek, hormonów i witamin; potrafi pozyskiwać i wykorzystywać enzymy
BT_2A_U05potrafi indywidualnie lub w grupie zaprojektować i zrealizować proces eksperymentalny, w tym przeprowadzić pomiary, znajdujące zastosowanie w biotechnologii; interpretuje uzyskane wyniki i wyciąga wnioski; prowadzi dyskusję w oparciu o samodzielnie zdobytą wiedzę posługując się językiem specjalistycznym
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-4Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-3Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-L-7Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-4Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-5Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-S2-D8_K01Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu. Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu. Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K02wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
BT_2A_K01wykazuje potrzebę ciągłego podnoszenia wiedzy ogólnej i kierunkowej; ma świadomość celowości podnoszenia zdobytej wiedzy zarówno w działaniach zawodowych, jak i rozwoju osobistym
BT_2A_K05wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Zastosowanie i identyfikacja białek z użyciem techniki Westrn-Blot: Przygotowanie próby. Metody transferu. Inkubacja z przeciwciałami. Wizualizacja.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji. Rodzaje programów do analizy obrazów żeli 2-DE oraz ogólna zasada ich zastosowania.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-L-4Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-3Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-L-7Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Sprawozdanie z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-5Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
S-1Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_2A_BI-S2-D8_K02Student potrafi przedstawić zależności pomiedzy czynnikami abiotycznymi i biotycznymi, a jakością produktów pochodzenia zwierzącego i roślinnego, a także wpływ żywienia na organizm człowieka i zwierząt na poziomie białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K02wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
BT_2A_K01wykazuje potrzebę ciągłego podnoszenia wiedzy ogólnej i kierunkowej; ma świadomość celowości podnoszenia zdobytej wiedzy zarówno w działaniach zawodowych, jak i rozwoju osobistym
Cel przedmiotuC-4Zapoznanie studentów z wpływem żywienia i dodatków żywieniowych na organizację organizmu na poziomie białek.
C-5Zapoznanie studentów z możliwością zastosowania badań proteomicznych do oceny wpływu żywienia na organizm i oceny jakości i autentyczności produktów.
Treści programoweT-L-4Główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotwanie zogniskowanych pasków IPG do rozdziału w drugim kierunku.
T-L-5Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-3Określenie białka całkowitego w analizowanych próbach biologicznych. Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-L-7Identyfikacja białek przy uzyciu techniki Western-Blot: Transfer białek z żelu na błonę, rodzaje błon do transferu, transfer "mokry" i "półsuchy", czynniki wpływające na wydajność transferu, immunoblotting. 1. Przygotowanie buforu do transferu. 2. Dokonanie transferu połsuchego białek na błonę nitrocelulozową przy uzyciu zestawu: TRANS-BLOT SEMI DRY.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-6Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. Bioinformatyczne bazy danych, zasada identyfikacji białek przy uzyciu "odcisku palca" mapy peptydowej. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej. 3. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 4. Analiza uzyskanych widm masowych przy uzyciu flexAnalysis. 5. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostepnymi w bazach danych przy uzyciu bioTools.
T-W-6Wprowadzenie do nutriproteomiki – definicja, aktualne kierunki prowadzonych badań oraz wymierne efekty ich wykorzystania w praktyce. Najnowsze strategie proteomiczne wykorzystywane w badaniach z zakresu nutriproteomiki.
T-W-7Pochodzenie oraz fizjologiczna rola bioaktywnych białek oraz peptydów pochodzących z żywności. Wpływ podawania niebiałkowych substancji bioaktywnych tj. flawonoidy, fitoestrogeny (izoflawony), organiczne związki siarki, karotenoidy na proteom. Zastosowanie narzędzi proteomicznych w celu oceny wpływu i identyfikacji alergenów zawartych w pokarmach roślinnych lub zwierzęcych. Ocena wpływu czasu i warunków przechowywania produktów z użyciem narzędzi proteomicznych.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-5Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-2Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
S-1Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student wykazuje się na poziomie podstawowym znajomością zalezności pomiędzy czynnikami wpływajacymi na jakość produktów żywnościowych oraz ich wpływu na organizm człowika i zwierzat na poziomie białek.
3,5
4,0
4,5
5,0