Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Kynologia (S1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Kynologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil praktyczny
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Mikrobiologii i Biotechnologii
Nauczyciel odpowiedzialny Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 4,0 ECTS (formy) 4,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL2 30 2,00,50zaliczenie
wykładyW2 20 2,00,50egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych.
W-2Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Błony bilogiczne - dializa roztworu białka.2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów4
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Działanie soli amonowych na białka. Punkt zoelektryczny kazeiny. Badanie amfoterycznych właściwości białek6
T-L-4Enzymy: Wpływ srodowiska na aktywność enzymów. Specyficzność działania i substratowa amlazy i ureazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Hydrolityczne działanie enzymów soku trzustrkowego. Znaczenie emulgacji tłuszczów.5
T-L-5Analiza aktywności enzymów triady antyoksydacyjnej w wybranych świeżych i "przetworzonych" warzywach i owocach. Redukcyjne włeściwości witaminy C. Uproszczona reakcja zegara jodowego3
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.6
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. Wykrywanie obecności glicerolu w roztworze. Wykrywania obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzcych i roslinnych.3
T-L-8Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.1
30
wykłady
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.3
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.4
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów3
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.4
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.4
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
20

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach30
A-L-2Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych15
A-L-3Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia3
A-L-4Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych10
A-L-5Zaliczenie ćwiczeń2
60
wykłady
A-W-1Uczestniczenie w wykladzch20
A-W-2Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów14
A-W-3Konsyltacje z prowadzącym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do zaliczenia wykladów22
A-W-5Zaliczenie wykladów2
60

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Kn_1P_W08, Kn_1P_W01C-3T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-6, T-W-5M-5, M-1, M-2, M-4S-2, S-4, S-1, S-3

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Kn_1P_U02, Kn_1P_U01C-1, C-2T-L-1, T-L-4, T-L-2, T-L-3, T-L-6, T-L-7M-5, M-6, M-3, M-4S-2, S-4, S-1

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_K01
Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
Kn_1P_K04C-2T-L-1, T-L-4, T-L-2, T-L-3, T-L-6, T-L-7M-5, M-3S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
2,0
3,0Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_K01
Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Bańkowski E, Biochemia. Podręcznik dla studentów studiów licemcjackich i magisterskich, Wydawnictwo MedPharm, Wrocław, 2006
  2. Bańkowski E, Biochemia/ podręcznik dla studentów uczelni medycznych, Elsevier Urban&Partner, Wrocław, 2009
  3. Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
  4. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
  5. Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

  1. Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
  2. Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
  3. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
  4. Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
  5. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Błony bilogiczne - dializa roztworu białka.2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów4
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Działanie soli amonowych na białka. Punkt zoelektryczny kazeiny. Badanie amfoterycznych właściwości białek6
T-L-4Enzymy: Wpływ srodowiska na aktywność enzymów. Specyficzność działania i substratowa amlazy i ureazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Hydrolityczne działanie enzymów soku trzustrkowego. Znaczenie emulgacji tłuszczów.5
T-L-5Analiza aktywności enzymów triady antyoksydacyjnej w wybranych świeżych i "przetworzonych" warzywach i owocach. Redukcyjne włeściwości witaminy C. Uproszczona reakcja zegara jodowego3
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.6
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. Wykrywanie obecności glicerolu w roztworze. Wykrywania obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzcych i roslinnych.3
T-L-8Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.1
30

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.3
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.4
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów3
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.4
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.4
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
20

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach30
A-L-2Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych15
A-L-3Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia3
A-L-4Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych10
A-L-5Zaliczenie ćwiczeń2
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestniczenie w wykladzch20
A-W-2Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów14
A-W-3Konsyltacje z prowadzącym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do zaliczenia wykladów22
A-W-5Zaliczenie wykladów2
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięKn_1P_B13_W01Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_W08Ma wiedzę z zakresu budowy oraz funkcjonowania organizmów żywych na różnych poziomach ich złożoności
Kn_1P_W01Posiada wiedzę ogólną o charakterze aplikacyjnym oraz zna nomenklaturę oraz pojęcia, teorie i prawa z zakresu biologii, chemii, matematyki i informatyki
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programoweT-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięKn_1P_B13_U01Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_U02W oparciu o powszechnie stosowane metody diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej potrafi przeprowadzić podstawowe procedury analityczne, w tym także z zastosowaniem podstawowych narzędzi bioinformatycznych; interpretuje wyniki przeprowadzonych doświadczeń
Kn_1P_U01Potrafi analizować informacje z zakresu budowy i funkcji kwasów nukleinowych a następnie wykorzystać je w praktyce hodowlanej; posiada umiejętność oceny głównych szlaków metabolicznych oraz mechanizmy ich regulacji;
Cel przedmiotuC-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Błony bilogiczne - dializa roztworu białka.
T-L-4Enzymy: Wpływ srodowiska na aktywność enzymów. Specyficzność działania i substratowa amlazy i ureazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Hydrolityczne działanie enzymów soku trzustrkowego. Znaczenie emulgacji tłuszczów.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Działanie soli amonowych na białka. Punkt zoelektryczny kazeiny. Badanie amfoterycznych właściwości białek
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. Wykrywanie obecności glicerolu w roztworze. Wykrywania obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzcych i roslinnych.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięKn_1P_B13_K01Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_K04Potrafi pracować samodzielnie i w zespole oraz wykazuje się kreatywnością i przedsiębiorczością w organizacji wykonywania zleconych zadań
Cel przedmiotuC-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Błony bilogiczne - dializa roztworu białka.
T-L-4Enzymy: Wpływ srodowiska na aktywność enzymów. Specyficzność działania i substratowa amlazy i ureazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Hydrolityczne działanie enzymów soku trzustrkowego. Znaczenie emulgacji tłuszczów.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Działanie soli amonowych na białka. Punkt zoelektryczny kazeiny. Badanie amfoterycznych właściwości białek
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. Wykrywanie obecności glicerolu w roztworze. Wykrywania obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzcych i roslinnych.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0