Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)

Sylabus przedmiotu Spektrometria mas:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Spektrometria mas
Specjalność Nanobioinżynieria
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny 2 Grupa obieralna 2

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
wykładyW1 15 1,50,59zaliczenie
laboratoriaL1 15 1,50,41zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowe zagadnienia z zakresu biochemiii
W-2Podstawowe zagadnienia z zakresu biologii komórki

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
C-3Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu spektrometrii mas i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.2
T-L-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowa-nie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA)3
T-L-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA)2
T-L-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm maso-wych.4
T-L-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsy-ną.4
15
wykłady
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.3
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.3
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.3
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.15
A-L-2Przygotowanie pisemnego sprawozdania z przeprowadzonych ćwiczeń5
A-L-3Samodzielne studiowanie literatury.15
A-L-4Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
45
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach15
A-W-2Samodzielne przygotowanie się do wykładów30
45

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora
M-3Praca w grupach
M-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Ocena aktywności i przygotowania na zajecia laboratoryjne
S-2Ocena podsumowująca: Ocena za wiedze z zakresu przedstawionych wykładów oraz ćwiczeń.
S-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
BTna_2A_W08C-1T-W-2, T-W-3M-1, M-5S-4

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
BTna_2A_U02, BTna_2A_U05C-2T-W-5, T-W-2, T-W-1, T-W-4M-4, M-5, M-6S-3

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_K01
Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
BTna_2A_K07C-1, C-2, C-3T-W-5, T-W-1M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_K01
Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Zapol, Szczecin, 2011
  2. Suder P., Silberring J., Spektrometria mas, Uniwerytet Jagielloński, Kraków, 2006
  3. Kraj A., Drabik A., Silberring J., Proteomika i metabolomika, Umiwersytet Warszawski, Warszawa, 2010

Literatura dodatkowa

  1. Kraj A., Silberring J., Proteomika, EJB, Kraków, 2004

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.2
T-L-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowa-nie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA)3
T-L-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA)2
T-L-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm maso-wych.4
T-L-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsy-ną.4
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.3
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.3
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.3
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.15
A-L-2Przygotowanie pisemnego sprawozdania z przeprowadzonych ćwiczeń5
A-L-3Samodzielne studiowanie literatury.15
A-L-4Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach15
A-W-2Samodzielne przygotowanie się do wykładów30
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBTna_2A_NB2-S-O2.3_W01W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
Cel przedmiotuC-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.
Metody nauczaniaM-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
Sposób ocenyS-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBTna_2A_NB2-S-O2.3_U01W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_U02umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych
BTna_2A_U05potrafi indywidualnie lub w grupie zaprojektować i zrealizować proces eksperymentalny, w tym przeprowadzić pomiary, znajdujące zastosowanie w biotechnologii; interpretuje uzyskane wyniki i wyciąga wnioski; prowadzi dyskusję w oparciu o samodzielnie zdobytą wiedzę posługując się językiem specjalistycznym
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
Treści programoweT-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.
Metody nauczaniaM-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBTna_2A_NB2-S-O2.3_K01Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_K07rozumie celowość pobudzania indywidualnej aktywności poznawczej oraz podnoszenia kompetencji zawodowych; wykazuje samodzielność w zdobywaniu informacji naukowych z różnych źródeł
Cel przedmiotuC-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
C-3Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu spektrometrii mas i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.
Metody nauczaniaM-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora
M-3Praca w grupach
M-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0