Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
specjalność: Nanobioinżynieria

Sylabus przedmiotu Spektrometria mas:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów nauki rolnicze, leśne i weterynaryjne, studia inżynierskie
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Spektrometria mas
Specjalność Nanobioinżynieria
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Agnieszka Herosimczyk <Agnieszka.Herosimczyk@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny 2 Grupa obieralna 2

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
wykładyW1 15 1,50,59zaliczenie
laboratoriaL1 15 1,50,41zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowe zagadnienia z zakresu biochemiii
W-2Podstawowe zagadnienia z zakresu biologii komórki

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
C-3Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu spektrometrii mas i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.2
T-L-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowa-nie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA)3
T-L-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA)2
T-L-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm maso-wych.4
T-L-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsy-ną.4
15
wykłady
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.3
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.3
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.3
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.15
A-L-2Przygotowanie pisemnego sprawozdania z przeprowadzonych ćwiczeń5
A-L-3Samodzielne studiowanie literatury.15
A-L-4Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
45
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach15
A-W-2Samodzielne przygotowanie się do wykładów30
45

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora
M-3Praca w grupach
M-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Ocena aktywności i przygotowania na zajecia laboratoryjne
S-2Ocena podsumowująca: Ocena za wiedze z zakresu przedstawionych wykładów oraz ćwiczeń.
S-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
BTna_2A_W08C-1T-W-2, T-W-3M-5, M-1S-4

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
BTna_2A_U02, BTna_2A_U05C-2T-W-5, T-W-2, T-W-4, T-W-1M-6, M-5, M-4S-3

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_K01
Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
BTna_2A_K07C-1, C-2, C-3T-W-1, T-W-5M-6, M-4, M-5, M-2, M-3, M-1S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_W01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_U01
W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BTna_2A_NB2-S-O2.3_K01
Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Zapol, Szczecin, 2011
  2. Suder P., Silberring J., Spektrometria mas, Uniwerytet Jagielloński, Kraków, 2006
  3. Kraj A., Drabik A., Silberring J., Proteomika i metabolomika, Umiwersytet Warszawski, Warszawa, 2010

Literatura dodatkowa

  1. Kraj A., Silberring J., Proteomika, EJB, Kraków, 2004

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Przygotowanie białek rozdzielonych na żelu poliakrylamidowym do analizy za pomocą spektrometrii mas.2
T-L-2Zapoznanie się z analizą peptydów i białek techniką MALDI-TOF. Przygotowa-nie matrycy z użyciem kwasu α-cyjano – 4 hydroksycynamonowego (CHCA)3
T-L-3Nakładanie próbek na płytkę spektrometru masowego MALDI (peptydy i białka w matrycy CHCA)2
T-L-4Podstawy interpretacji widm masowych. Wpływ zdolności rozdzielczej spek-trometru na wygląd widma. Rejestracja widm peptydów w trybie liniowym i z odbiciem. Rejestracja widma białka w trybie liniowym. Kalibracja widm maso-wych.4
T-L-5Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek. Identyfikacja wybranego biał-ka na podstawie jego mapy peptydowej uzyskanej w wyniku trawienia trypsy-ną.4
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.3
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.3
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.3
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.3
T-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.3
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestnictwo w zajęciach.15
A-L-2Przygotowanie pisemnego sprawozdania z przeprowadzonych ćwiczeń5
A-L-3Samodzielne studiowanie literatury.15
A-L-4Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.10
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w zajęciach15
A-W-2Samodzielne przygotowanie się do wykładów30
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBTna_2A_NB2-S-O2.3_W01W wyniku przeprowadzonych zajęć student objaśnia zasadę działania spektrometru masowego typu Maldi Tof oraz rozróznia inne spektrometry z zastosowaniem róznych technologii jonizacji.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
Cel przedmiotuC-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-3Analizatory masy jonów stosowane w spektrometrii mas: TOF oraz TOF/TOF. Detektory w spektrometrii mas.
Metody nauczaniaM-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
Sposób ocenyS-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBTna_2A_NB2-S-O2.3_U01W wyniku przeprowadzonych zajęć student powinien umieć obsugiwać spektrometr masowy typu Maldi Tof oraz analizować uzyskane widma masowe.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_U02umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych
BTna_2A_U05potrafi indywidualnie lub w grupie zaprojektować i zrealizować proces eksperymentalny, w tym przeprowadzić pomiary, znajdujące zastosowanie w biotechnologii; interpretuje uzyskane wyniki i wyciąga wnioski; prowadzi dyskusję w oparciu o samodzielnie zdobytą wiedzę posługując się językiem specjalistycznym
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
Treści programoweT-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
T-W-2Budowa spektrometru masowego. Metody jonizacji stosowane w spektrometrii mas. Zakresy zastosowań metod jonizacji stosowanych w spektrometrii mas. Przykłady widm masowych i ich interpretacja. Desorpcja/jonizacja laserowa wspomagana matrycą (MALDI). MALDI w analizie i identyfikacji białek. MALDI a fragmentacja. MALDI a sekwencjonowanie białek.
T-W-4Biblioteki widm masowych. Identyfikacja związków organicznych wykorzystaniem komputerowych bibliotek widm masowych.
T-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.
Metody nauczaniaM-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBTna_2A_NB2-S-O2.3_K01Student potrafi kreowac aktywna postawę, ma zdolność do kompleksowego spojrzenia na analizowane fakty oraz widzi zagadnienia w szerszym kontekście.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBTna_2A_K07rozumie celowość pobudzania indywidualnej aktywności poznawczej oraz podnoszenia kompetencji zawodowych; wykazuje samodzielność w zdobywaniu informacji naukowych z różnych źródeł
Cel przedmiotuC-1Przekazanie studentom wiedzy z zakresu spoektrometrii mas i jej zastosowaniu w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy dotyczacej podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach spektrometrii mas.
C-3Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu spektrometrii mas i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-11.Spektrometria mas-co i jak możemy zmierzyć? Historia spektrometrii mas. Do czego służy spektrometria mas? Zalety spektrometrii mas w porównaniu z innymi technikami.
T-W-5Podstawowe wady i zalety technik różnych w spektrometrii mas. Tandemowa spektrometria mas. Proces fragmentacji w spektrometrii mas. Przykłady zasto-sowań spektrometrii mas. Bioinformatyczne narzędzia identyfikacji białek.
Metody nauczaniaM-6Wyjaśnienie przygotowania ćwiczeń praktycznych dotyczących spektrometrii mas
M-4Sprawoazdanie z wykonanych ćwiczeń
M-5Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne
M-2Prezentacje multimedialne z zastosowaniem komputera i projektora
M-3Praca w grupach
M-1Wykład wspomagany związany z zaplanowanymi treściami
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Ocena sprawozdań z wykonanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student wykazuje w stopniu podstawowym zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych w szeroko rozumianej fizjjologii i aptofizjologii. Wykazuje aktywną postawę podczas pracy w grupie.
3,5
4,0
4,5
5,0