Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
specjalność: Biotechnologia w produkcji roślinnej
Sylabus przedmiotu Inżynieria enzymowa:
Informacje podstawowe
Kierunek studiów | Biotechnologia | ||
---|---|---|---|
Forma studiów | studia stacjonarne | Poziom | drugiego stopnia |
Tytuł zawodowy absolwenta | magister inżynier | ||
Obszary studiów | nauk rolniczych, leśnych i weterynaryjnych, studiów inżynierskich | ||
Profil | ogólnoakademicki | ||
Moduł | — | ||
Przedmiot | Inżynieria enzymowa | ||
Specjalność | Biotechnologia w produkcji roślinnej | ||
Jednostka prowadząca | Katedra Immunologii, Mikrobiologii i Chemii Fizjologicznej | ||
Nauczyciel odpowiedzialny | Radosław Drozd <Radoslaw.Drozd@zut.edu.pl> | ||
Inni nauczyciele | |||
ECTS (planowane) | 4,0 | ECTS (formy) | 4,0 |
Forma zaliczenia | egzamin | Język | polski |
Blok obieralny | — | Grupa obieralna | — |
Formy dydaktyczne
Wymagania wstępne
KOD | Wymaganie wstępne |
---|---|
W-1 | Znajomość podstaw chemii organicznej i nieorganiczej, biochemii, biofizyki, chemii fizycznej, jezyka angielskiego w stopniu średnio zaawansowanym |
Cele przedmiotu
KOD | Cel modułu/przedmiotu |
---|---|
C-1 | Zapoznanie studenta z podstawami inzynieri białek katalitycznych |
C-2 | Wyuczenie umiejetności doboru odpowiednich metod służących do immobilizacji białek enzymatycznych |
Treści programowe z podziałem na formy zajęć
KOD | Treść programowa | Godziny |
---|---|---|
ćwiczenia audytoryjne | ||
T-A-1 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy oksodoreduktaz | 2 |
T-A-2 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy transferaz | 2 |
T-A-3 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy hydrolaz | 2 |
T-A-4 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy liaz | 2 |
T-A-5 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy izomeraz | 2 |
T-A-6 | Znaczenie użytkowe enzymów z klasy ligaz | 2 |
T-A-7 | Optymazlizacja aktywności enzymów w procesach technologicznych | 3 |
15 | ||
laboratoria | ||
T-L-1 | Metody wizualizacji struktur biąłkowych z wykorzystaniem specjalistycznego oprogramowania | 2 |
T-L-2 | Metody komputerowe rozwiązywania struktury II i III rzedu białek | 4 |
T-L-3 | Modelowanie parametrów kinetycznych enzymów | 2 |
T-L-4 | Oczyszczanie białek enzymatycznych | 2 |
T-L-5 | Immobiizacja enzymów na matrycach organicznych i nieoragniacznych | 5 |
15 | ||
wykłady | ||
T-W-1 | Funkcja i znaczenie struktury enzymów. Oddziaływania stabilizujące budowę białek enzymatycznych. Sposoby analizy struktury pierwszorzędowej białek enzymatycznych. Oddziaływania stabilizujące budowę białek. Sposoby analizy struktury drugorzędowej i trzeciorzędowej białek enzymatycznych | 2 |
T-W-2 | Metody przeszukiwania sekwencyjnych i strukturalnych białkowych baz danych. Programy, praktyczne podejście do porównywania struktury I, II i III rzędu enzymów. Metody rozwiązywania struktury 3D enzymów. Metody klasyczne (X-ray, NMR) vs modelowanie porównawcze i metody ab-initio | 2 |
T-W-3 | Właściwości katalityczne enzymów a metody in-vitro badania ich grup czynnych | 2 |
T-W-4 | Modelowanie i optymalizacja parametrów kinetycznych enzymów. Przewidywanie i projektowanie in-silico właściwości katalitycznych enzymów | 2 |
T-W-5 | Metody stabilizacji i immobilizacji enzymów. Izolacja, oczyszczanie i frakcjonowanie enzymów | 2 |
T-W-6 | Mikrobiologiczna produkcja preparatów enzymatycznych. Rodzaje procesów fermentacyjnych. Projektowanie i optymalizacja bioreaktorów do produkcji enzymów na skalę przemysłową | 2 |
T-W-7 | Enzymy w przemyśle spożywczym i farmaceutycznym. Enzymy w przemyśle tekstylnym i materiałowym | 2 |
T-W-8 | Enzymy stosowane w remediacji środowiska i produkcji paliw ze źródeł odnawialnych. Enzymy stosowane w gospodarstwie domowym | 1 |
15 |
Obciążenie pracą studenta - formy aktywności
KOD | Forma aktywności | Godziny |
---|---|---|
ćwiczenia audytoryjne | ||
A-A-1 | uczestnictow w zajęciach | 15 |
A-A-2 | przygotowanie do zajeć | 10 |
A-A-3 | czytanie wskazanej literatury | 5 |
30 | ||
laboratoria | ||
A-L-1 | uczestnictow w zajęciach | 15 |
A-L-2 | przygotowaie sprawozdania z laboratoriów | 5 |
A-L-3 | przygotowanie do zajęc laboratoryjnych | 10 |
30 | ||
wykłady | ||
A-W-1 | przygotowanie do zaliczenia | 20 |
A-W-2 | uczestnictwo w zajęciach | 15 |
A-W-3 | czytanie wskazanej literatury | 25 |
60 |
Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne
KOD | Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne |
---|---|
M-1 | wykład informacyjny |
M-2 | opowiadanie |
M-3 | anegdota |
M-4 | wykład konwersatoryjny |
Sposoby oceny
KOD | Sposób oceny |
---|---|
S-1 | Ocena formująca: kolokwium |
S-2 | Ocena formująca: Prezentacja mulptimedialna |
S-3 | Ocena podsumowująca: Egzamin ustny |
Zamierzone efekty kształcenia - wiedza
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_W01 Posiada wiedzę zakresu strukturalnych zależności kształtujących własciwości katalityczne enzymów. Zna narzędzia kinforamtyczne pozwalające na przewidywanie struktury enzymów. | BT_2A_W09 | R2A_W05 | InzA2_W01, InzA2_W05 | C-2, C-1 | T-W-1, T-W-3 | M-2, M-4, M-3, M-1 | S-2 |
BT_2A_BTR-S-D7_W02 Zna metody immobilizacji enzymów, sposoby przygotowania wysokooczyszczonych preparatów enzymatycznych. | BT_2A_W09 | R2A_W05 | InzA2_W01, InzA2_W05 | C-2, C-1 | T-L-4, T-L-5, T-W-7, T-W-8 | M-2, M-4, M-3, M-1 | — |
BT_2A_BTR-S-D7_W03 Zna sposoby selekcji mikroorganizmów do zadań aplikacyjnych mających na celu produkcję nzymó o określonej aktywności katalitycznej | BT_2A_W09 | R2A_W05 | InzA2_W01, InzA2_W05 | C-2, C-1 | T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6, T-W-7, T-W-8 | M-2, M-4, M-3, M-1 | S-2 |
Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_U02 Analizuje metody pozwalające na unieczynianie enzymów, kalkuluje możliwości ich zastosowania w konkretnych aplikacjach | BT_2A_U07 | R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07 | InzA2_U03 | C-2, C-1 | T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8 | M-2, M-4, M-1 | S-2, S-3 |
BT_2A_BTR-S-D7_U03 Korzysta z narzedzi bioinformatycznych do rozwioażywania struktury enzymów, potrafi poszukiwać zależnosci między ich strukturą a funkcjami katalitycznymi | BT_2A_U07 | R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07 | InzA2_U03 | C-2, C-1 | T-L-1, T-L-2, T-W-2 | M-2, M-4, M-3, M-1 | S-1, S-2, S-3 |
Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne
Zamierzone efekty kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | Cel przedmiotu | Treści programowe | Metody nauczania | Sposób oceny |
---|---|---|---|---|---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_K01 Zna i wykorzystuje metody biotechnologiczne do polepsznaia jakości życia swojego i innych | BT_2A_K02, BT_2A_K03, BT_2A_K04 | R2A_K02, R2A_K03, R2A_K04, R2A_K05, R2A_K06 | InzA2_K01 | — | — | — | — |
Kryterium oceny - wiedza
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_W01 Posiada wiedzę zakresu strukturalnych zależności kształtujących własciwości katalityczne enzymów. Zna narzędzia kinforamtyczne pozwalające na przewidywanie struktury enzymów. | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na trzy pytania egzaminacyjne | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | ||
BT_2A_BTR-S-D7_W02 Zna metody immobilizacji enzymów, sposoby przygotowania wysokooczyszczonych preparatów enzymatycznych. | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na trzy pytania egzaminacyjne | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | ||
BT_2A_BTR-S-D7_W03 Zna sposoby selekcji mikroorganizmów do zadań aplikacyjnych mających na celu produkcję nzymó o określonej aktywności katalitycznej | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na trzy pytania egzaminacyjne | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 |
Kryterium oceny - umiejętności
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_U02 Analizuje metody pozwalające na unieczynianie enzymów, kalkuluje możliwości ich zastosowania w konkretnych aplikacjach | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 | ||
BT_2A_BTR-S-D7_U03 Korzysta z narzedzi bioinformatycznych do rozwioażywania struktury enzymów, potrafi poszukiwać zależnosci między ich strukturą a funkcjami katalitycznymi | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 |
Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne
Efekt kształcenia | Ocena | Kryterium oceny |
---|---|---|
BT_2A_BTR-S-D7_K01 Zna i wykorzystuje metody biotechnologiczne do polepsznaia jakości życia swojego i innych | 2,0 | |
3,0 | Przygotowanie prezentacji multimedialnej, uczestnictwo w 90 % zajęć audytoryjnych, Poprawna odpowiedz na trzy pytania egzaminacyjne | |
3,5 | ||
4,0 | ||
4,5 | ||
5,0 |
Literatura podstawowa
- Jerzy Witwicki, Elementy enzymologii, PWN, Warszawa, 1984
- David Hawcroft, Diagnostic enzymology, ACOL, Londyn, 1986
- Wolfgang Aehle red., Enzymes in Industry: Production and Applications, Willey VCH, 2007, III
- Allan Svendsen, Enzyme Functionality: Design, Engineering and Screening, 2004
- Christoph Wittmann i Rainer Krull red., Biosystems Engineering I: Creating Superior Biocatalysts, Tom 1, Springer, 2010
Literatura dodatkowa
- Athel Cornish-Bowden, Fundamentals of Enzyme Kinetics, Portland Press, Londyn, 2002, III