Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (S2)
specjalność: Biotechnologia w produkcji roślinnej

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów nauk rolniczych, leśnych i weterynaryjnych, studiów inżynierskich
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Proteomika
Specjalność Biotechnologia w produkcji roślinnej
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>, Wiesław Skrzypczak <Wieslaw.Skrzypczak@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL2 15 1,50,41zaliczenie
wykładyW2 15 1,50,59zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.2
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.2
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).2
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.3
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.2
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.2
T-L-7Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej.2
15
wykłady
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.2
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.2
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).3
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa2
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.2
T-W-7Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.2
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.15
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.15
A-L-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.15
45
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.15
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.15
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.15
45

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
S-2Ocena formująca: Pisemne zaliczenie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_null_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
BT_2A_W01, BT_2A_W08, BT_2A_W17R2A_W01, R2A_W04, R2A_W09InzA2_W02C-2, C-1T-W-4, T-W-2, T-W-3, T-W-5, T-W-6, T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-2, M-4, M-1S-4
BT_2A_null_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
BT_2A_W08, BT_2A_W17R2A_W01, R2A_W04, R2A_W09InzA2_W02C-2, C-1T-W-1, T-W-4, T-W-2, T-W-3, T-W-5, T-W-6, T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-2, M-4, M-1, M-3, M-6S-2, S-4
BT_2A_null_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
BT_2A_W01R2A_W01, R2A_W04C-1T-W-1M-2, M-4, M-1S-4
BT_2A_null_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
BT_2A_W01, BT_2A_W06R2A_W01, R2A_W04C-1T-W-1M-2, M-4, M-1S-2, S-4

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_null_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
BT_2A_U02, BT_2A_U05R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U05, InzA2_U08C-2, C-3, C-1T-W-1, T-W-4, T-W-2, T-W-3, T-W-5, T-W-6, T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-2, M-4, M-1, M-3, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_null_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
BT_2A_U02, BT_2A_U07R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U03C-1T-W-1M-2, M-4, M-1S-4
BT_2A_null_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
BT_2A_U02, BT_2A_U05R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U05, InzA2_U08C-3T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-4, M-3, M-5, M-6S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_null_K01
Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.
BT_2A_K02R2A_K04, R2A_K05InzA2_K01C-2, C-1T-W-1, T-W-4, T-W-2, T-W-3, T-W-5, T-W-6M-2, M-4, M-1S-3, S-4
BT_2A_null_K02
Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.
BT_2A_K05R2A_K03, R2A_K04InzA2_K02C-3T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-4, M-3, M-5, M-6S-1
BT_2A_null_K03
Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
BT_2A_K01R2A_K01, R2A_K07InzA2_K02C-3, C-1T-W-1, T-L-1, T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-2, M-4, M-1, M-6S-1
BT_2A_null_K04
Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.
BT_2A_K05R2A_K03, R2A_K04InzA2_K02C-3T-L-2, T-L-5, T-L-4, T-L-6, T-L-3M-4, M-3, M-5, M-6S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BT_2A_null_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_null_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_null_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_null_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BT_2A_null_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BT_2A_null_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BT_2A_null_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
  2. Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
  3. Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
  4. Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.2
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.2
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).2
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.3
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.2
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.2
T-L-7Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej.2
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.2
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.2
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.2
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).3
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa2
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.2
T-W-7Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.2
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.15
A-L-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.15
A-L-3Przygotowanie do pisemnego zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych.15
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.15
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.15
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.15
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_W01W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W17zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i potrafi je wykorzystywać w zakresie biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W09zna ogólne zasady tworzenia i rozwoju form indywidualnej przedsiębiorczości, wykorzystującej wiedzę z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_W02zna podstawowe metody, techniki, narzędzia i materiały stosowane przy rozwiązywaniu prostych zadań inżynierskich z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_W02Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W17zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i potrafi je wykorzystywać w zakresie biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W09zna ogólne zasady tworzenia i rozwoju form indywidualnej przedsiębiorczości, wykorzystującej wiedzę z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_W02zna podstawowe metody, techniki, narzędzia i materiały stosowane przy rozwiązywaniu prostych zadań inżynierskich z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-3Praca w grupach.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Pisemne zaliczenie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_W03Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_W04Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W06ma szczegółową i uporządkowaną wiedzę z zakresu wykorzystania procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych w biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Pisemne zaliczenie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_U01Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U05Potrafi zaprojektować oraz zrealizować proces eksperymentalny; zna i stosuje metody oraz systemy diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej; posiada umiejętność prowadzenia prac badawczych z użyciem materiału biologicznego; potrafi przeprowadzać badania z użyciem mikroskopów; stosuje w analizie i diagnostyce narzędzia bioinformatyczne. Zna systemy i procesy wykorzystywane w ocenie stanu środowiska.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U05potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
InzA2_U08potrafi - zgodnie z zadaną specyfikacją - zaprojektować proste urządzenie, obiekt, system lub proces, typowe dla studiowanego kierunku studiów, używając właściwych metod, technik i narzędzi
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-3Praca w grupach.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_U02Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U07Wykorzystuje wiedzę z zakresu budowy i funkcji biologicznych białek, kwasów nukleinowych, hormonów i witamin; rozumie główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy regulacji metabolizmu; rozumie mechanizm działania enzymów, potrafi je pozyskiwać i wykorzystywać; weryfikuje przydatność enzymów z użyciem narzędzi bioinformatycznych (modelowanie białek).
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U03potrafi - przy formułowaniu i rozwiązywaniu zadań inżynierskich - dostrzegać ich aspekty systemowe i pozatechniczne
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_U03Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U05Potrafi zaprojektować oraz zrealizować proces eksperymentalny; zna i stosuje metody oraz systemy diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej; posiada umiejętność prowadzenia prac badawczych z użyciem materiału biologicznego; potrafi przeprowadzać badania z użyciem mikroskopów; stosuje w analizie i diagnostyce narzędzia bioinformatyczne. Zna systemy i procesy wykorzystywane w ocenie stanu środowiska.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U05potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
InzA2_U08potrafi - zgodnie z zadaną specyfikacją - zaprojektować proste urządzenie, obiekt, system lub proces, typowe dla studiowanego kierunku studiów, używając właściwych metod, technik i narzędzi
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-4Dyskusja dydaktyczna.
M-3Praca w grupach.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_K01Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K02wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
R2A_K05ma świadomość znaczenia społecznej, zawodowej i etycznej odpowiedzialności za produkcję wysokiej jakości żywności, dobrostan zwierząt oraz kształtowanie i stan środowiska naturalnego
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K01ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_K02Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K05wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
R2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-4Dyskusja dydaktyczna.
M-3Praca w grupach.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_K03Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K01wykazuje potrzebę ciągłego podnoszenia wiedzy ogólnej i kierunkowej, ma świadomość celowości podnoszenia zdobytej wiedzy zarówno w działaniach zawodowych, jak i rozwoju osobistym
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K01rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie, potrafi inspirować i organizować proces uczenia się innych osób
R2A_K07ma świadomość potrzeby ukierunkowanego dokształcania i samodoskonalenia w zakresie wykonywanego zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-L-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_null_K04Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K05wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
R2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-L-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek. 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-L-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-L-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. Zasady porównania proteomów i identyfikacji różnic w profilach białkowych, analiza ilościowa i jakościowa, podstawowe testy statystyczne. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-L-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-L-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
Metody nauczaniaM-4Dyskusja dydaktyczna.
M-3Praca w grupach.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.