Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (N2)
specjalność: Biotechnologia w produkcji roślinnej

Sylabus przedmiotu Proteomika:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia niestacjonarne Poziom drugiego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta magister inżynier
Obszary studiów nauk rolniczych, leśnych i weterynaryjnych, studiów inżynierskich
Profil ogólnoakademicki
Moduł —
Przedmiot Proteomika
Specjalność Biotechnologia w produkcji zwierzęcej i ochronie środowiska
Jednostka prowadząca Katedra Fizjologii, Cytobiologii i Proteomiki
Nauczyciel odpowiedzialny Wiesław Skrzypczak <Wieslaw.Skrzypczak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Alicja Dratwa-Chałupnik <Alicja.Dratwa-Chalupnik@zut.edu.pl>, Adam Lepczyński <Adam.Lepczynski@zut.edu.pl>, Katarzyna Michałek <Katarzyna.Michalek@zut.edu.pl>, Małgorzata Ożgo <Malgorzata.Ozgo@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 3,0 ECTS (formy) 3,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny — Grupa obieralna —

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
ćwiczenia audytoryjneA2 7 1,50,41zaliczenie
wykładyW2 8 1,50,59zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa wiedza z zakresu biochemii.
W-2Podstawowa wiedza z zakresu biologii komórki.
W-3Podstawowe wiedza z zakresu genetyki.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.1
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.1
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).1
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.1
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.1
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.1
T-A-7Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej.1
7
wykłady
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.1
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.1
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.1
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).1
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa1
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.1
T-W-7Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.2
8

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.7
A-A-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-A-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.18
45
wykłady
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.8
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.20
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.17
45

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
S-2Ocena formująca: Pisemne zaliczenie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BTZ-S-C4_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.		BT_2A_W01, BT_2A_W08, BT_2A_W17R2A_W01, R2A_W04, R2A_W09InzA2_W02C-1, C-2T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.		BT_2A_W08, BT_2A_W17R2A_W01, R2A_W04, R2A_W09InzA2_W02C-2T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.		BT_2A_W01R2A_W01, R2A_W04—C-1T-A-1, T-W-1, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.		BT_2A_W01, BT_2A_W06R2A_W01, R2A_W04—C-1, C-3T-A-1, T-W-1, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BTZ-S-C4_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.		BT_2A_U02, BT_2A_U05R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U05, InzA2_U08C-2, C-3T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.		BT_2A_U02, BT_2A_U07R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U03C-1T-A-1, T-W-1, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.		BT_2A_U02, BT_2A_U05R2A_U01, R2A_U03, R2A_U04, R2A_U05, R2A_U06, R2A_U07InzA2_U01, InzA2_U02, InzA2_U05, InzA2_U08C-3T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-3, M-4, M-5, M-6S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_2A_BTZ-S-C4_K01
Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.		BT_2A_K02R2A_K04, R2A_K05InzA2_K01C-1, C-2, C-3T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6, T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6M-1, M-2, M-3, M-4, M-5, M-6S-3, S-4
BT_2A_BTZ-S-C4_K02
Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.		BT_2A_K05R2A_K03, R2A_K04InzA2_K02C-1, C-2, C-3T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-3, M-4, M-5, M-6S-1
BT_2A_BTZ-S-C4_K03
Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.		BT_2A_K01R2A_K01, R2A_K07InzA2_K02C-1, C-2, C-3T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-3, M-4, M-5, M-6S-1
BT_2A_BTZ-S-C4_K04
Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.		BT_2A_K05R2A_K03, R2A_K04InzA2_K02C-1, C-2, C-3T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-3, M-4, M-5, M-6S-1

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BT_2A_BTZ-S-C4_W01
W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_BTZ-S-C4_W02
Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_BTZ-S-C4_W03
Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
BT_2A_BTZ-S-C4_W04
Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.		2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BT_2A_BTZ-S-C4_U01
Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BT_2A_BTZ-S-C4_U02
Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
BT_2A_BTZ-S-C4_U03
Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.		2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe

Literatura podstawowa

  1. Skrzypczak W.F., Proteomika. Wybrane zagadnienia., Wydawnictwo Zapol, Szczecin, 2011
  2. Kra A., Silberring J., Proteomika, Wydawnictwo EJB, Kraków, 2004, Wydanie I
  3. Suder P., silberring J., Spektrometria mas., Wydawnictwo UJ, Kraków, 2006, Wydanie I
  4. Doonan T.A., Białka i peptydy., PWN, Warszawa, 2008

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KODTreść programowaGodziny
T-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.1
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.1
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).1
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.1
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.1
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.1
T-A-7Zaliczenie ćwiczeń w formie pisemnej.1
7

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.1
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.1
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.1
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).1
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa1
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.1
T-W-7Zaliczenie wykładów w formie pisemnej.2
8

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KODForma aktywnościGodziny
A-A-1Udział studenta w ćwiczeniach laboratoryjnych.7
A-A-2Samodzielne studiowanie tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.20
A-A-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.18
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestnictwo w wykładach.8
A-W-2Samodzielne studiowanie tematyki wykładów.20
A-W-3Przygpotowanie do pisemnego zaliczenia tematyki wykładów.17
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_W01W wyniku przeprowadzonych zajeć student potrafi wymienić, zdefiniować i objaśnić zagadnienie proteomiki jako dziedziny nauk, a także jej zastosowanie w badaniu czynności organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W17zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i potrafi je wykorzystywać w zakresie biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W09zna ogólne zasady tworzenia i rozwoju form indywidualnej przedsiębiorczości, wykorzystującej wiedzę z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_W02zna podstawowe metody, techniki, narzędzia i materiały stosowane przy rozwiązywaniu prostych zadań inżynierskich z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_W02Student potrafi wymienić techniki analityczne z zakresu badań proteomicznych i objaśnić ich zasady.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W08posiada znajomość zaawansowanych metod laboratoryjnych, technik i narzędzi inżynierskich pozwalających na wykonywanie technicznych zadań dostosowanych do kierunku biotechnologia
BT_2A_W17zna zaawansowane techniki bioinformatyczne i potrafi je wykorzystywać w zakresie biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W09zna ogólne zasady tworzenia i rozwoju form indywidualnej przedsiębiorczości, wykorzystującej wiedzę z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_W02zna podstawowe metody, techniki, narzędzia i materiały stosowane przy rozwiązywaniu prostych zadań inżynierskich z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_W03Zna i potrafi objaśnić rolę białek w kształtowaniu fenotypu organizmów.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_W04Zna mechanizmy biochemicznych modyfikacji w procesach prowadzących do syntezy białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_W01ma poszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki oraz nauk pokrewnych dostosowaną do kierunku biotechnologia
BT_2A_W06ma szczegółową i uporządkowaną wiedzę z zakresu wykorzystania procesów molekularnych, enzymatycznych i fizjologicznych organizmów żywych w biotechnologii
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_W01ma rozszerzoną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R2A_W04ma pogłębioną wiedzę o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrody nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0- nie potrafi zdefiniować podstawowych pojęć - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje obojętność - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia bardzo dużo błędów merytorycznych
3,0- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
3,5- w zakresie wiedzy opanował podstawowy materiał programowy - wykazuje zrozumienie podstawowych zagadnień - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje średnie zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia wiele błędów
4,0- w zakresie wiedzy opanował prawie cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował poprawnie cały zakresu materiału - w zakresie opanowania wiedzy przyswoił zasadnicze treści programowe prawie dokładnie - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy popełnia sporadycznie błędy
4,5- w zakresie wiedzy opanował cały materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
5,0- w zakresie wiedzy wykracza poza materiał programowy - w zakresie rozumienia wiedzy opanował wszystkie treści programowe - w zakresie stosunku do wiedzy wykazuje duże zainteresowanie i ciekawość poznawczą - w zakresie wyrażania wiedzy nie popełnia błędów
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_U01Student zna podstawowe zasady analiz z użyciem technik proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas), a także główne strategie analiz proteomicznych. Potrafi określić jakie narzędzia są niezbedne do określenia różnic w ekspresji białek pomiedzy profilami białkowymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U05Potrafi zaprojektować oraz zrealizować proces eksperymentalny; zna i stosuje metody oraz systemy diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej; posiada umiejętność prowadzenia prac badawczych z użyciem materiału biologicznego; potrafi przeprowadzać badania z użyciem mikroskopów; stosuje w analizie i diagnostyce narzędzia bioinformatyczne. Zna systemy i procesy wykorzystywane w ocenie stanu środowiska.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U05potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
InzA2_U08potrafi - zgodnie z zadaną specyfikacją - zaprojektować proste urządzenie, obiekt, system lub proces, typowe dla studiowanego kierunku studiów, używając właściwych metod, technik i narzędzi
Cel przedmiotuC-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_U02Umie formułować i interpretować podstawowe procesy zachodzące w komórkach związane z biosyntezą białek.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U07Wykorzystuje wiedzę z zakresu budowy i funkcji biologicznych białek, kwasów nukleinowych, hormonów i witamin; rozumie główne szlaki metaboliczne oraz mechanizmy regulacji metabolizmu; rozumie mechanizm działania enzymów, potrafi je pozyskiwać i wykorzystywać; weryfikuje przydatność enzymów z użyciem narzędzi bioinformatycznych (modelowanie białek).
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U03potrafi - przy formułowaniu i rozwiązywaniu zadań inżynierskich - dostrzegać ich aspekty systemowe i pozatechniczne
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_U03Potrafi interpretować wyniki badań proteomicznych i formułować wnioski.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_U02Umie zaplanować i analizować badania biotechnologiczne z wykorzystaniem narzędzi bioinformatycznych.
BT_2A_U05Potrafi zaprojektować oraz zrealizować proces eksperymentalny; zna i stosuje metody oraz systemy diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej; posiada umiejętność prowadzenia prac badawczych z użyciem materiału biologicznego; potrafi przeprowadzać badania z użyciem mikroskopów; stosuje w analizie i diagnostyce narzędzia bioinformatyczne. Zna systemy i procesy wykorzystywane w ocenie stanu środowiska.
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i twórczego wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U03rozumie i stosuje odpowiednie technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R2A_U04samodzielnie planuje, przeprowadza, analizuje i ocenia poprawność wykonanego zadania z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R2A_U05samodzielnie i wszechstronnie analizuje problemy wpływające na produkcję i jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania specjalistycznych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów i profilu kształcenia
R2A_U06posiada umiejętność doboru i modyfikacji typowych działań (w tym technik i technologii) dostosowanych do zasobów przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R2A_U07ocenia wady i zalety podjętych działań, w tym ich oryginalność w rozwiązywaniu zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia kompetencji inżynierskich
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA2_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzA2_U05potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
InzA2_U08potrafi - zgodnie z zadaną specyfikacją - zaprojektować proste urządzenie, obiekt, system lub proces, typowe dla studiowanego kierunku studiów, używając właściwych metod, technik i narzędzi
Cel przedmiotuC-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0Student: nie potrafi poradzić sobie samodzielnie z trudnościami mogącymi pojawić się na każdym z etapów przygotowanie zleconej pracy, nie operuje wiedzą kontekstową.
3,0Student: radzi sobie, z dużą pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy
3,5Student: potrafi poradzić sobie, z nieznaczną pomocą nauczyciela, z wybranymi trudnościami związanymi z procesem przygotowania zleconej pracy.
4,0Student: samodzielnie radzi sobie z podstawowymi trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
4,5Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy
5,0Student: samodzielnie rozwiązuje postawione problemy i radzi sobie w pełni z trudnościami związanymi z procesem wykonania zleconej pracy; swobodnie porusza się w danej tematyce i prawidłowo wykorzystuje materiały źródłowe
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_K01Student wykazuje zorientowanie w możliwości wykorzystania badań proteomicznych, w poszukiwaniu białek charakterystycznych dla danego stanu fizjologicznego lub patologicznego, mogących służyć jako markery odzwierciedlające stan organizmu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K02wykazuje zrozumienie procesów biotechnologicznych wykorzystywanych w różnych obszarach działalności człowieka; interpretuje i opisuje te procesy wykorzystując podejście naukowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
R2A_K05ma świadomość znaczenia społecznej, zawodowej i etycznej odpowiedzialności za produkcję wysokiej jakości żywności, dobrostan zwierząt oraz kształtowanie i stan środowiska naturalnego
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K01ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
T-W-1Proteomika jako wyzwanie współczesnej nauki: Definicja proteomu. Czym jest proteomika i jakie stawia sobie cele badawcze we współczesnej nauce. Aminokwasy występujące w białkach. Biologiczne znaczenie potranslacyjnych modyfikacji białek. Stabilizacja struktury białkowej. Termodynamiczne prawa wpływające na przyjmowanie określonych konformacji białek. Efekt hydrofobowy, tworzenie mostków wodorowych oraz entropia konfiguracyjna jako główne siły stabilizujące strukturę białkową.
T-W-2Metody rozdziału białek – techniki żelowe: Matryce rozdzielające wykorzystywane w elektroforezie. Elektroforeza jednowymiarowa w żelu poliakrylamidowym (SDS-PAGE). Elektroforeza natywna. Elektroforeza dwuwymiarowa w żelu poliakrylamidowym.
T-W-3Metody detekcji białek: błękit Coomassie, sole srebra, sole cynku i miedzi, autoradiografia, fluorografia, barwniki fluoroscencyjne. Analizy oparte na dwuwymiarowej fluorescencyjnej elektroforezie różnicowej 2D-DIGE. Metody zapisu obrazów żeli po detekcji.
T-W-4Zastosowanie spektrometrii mas w identyfikacji białek. Wprowadzenie (rys historyczny, podstawowe pojęcia, rodzaje spektrometrów mas i ich możliwości analityczne). Metody jonizacji (krótka charakterystyka, szczegółowe omówienie jonizacji/desorpcji laserowej wspomaganej matrycą – MALDI). Analizatory (rodzaje, szczegółowa charakterystyka analizatora czasu przelotu – TOF).
T-W-5Metody rozdziału białek – techniki chromatograficzne. Ogólny schemat analiz proteomicznych. Chromatografia cieczowa. Dwuwymiarowa chromatografia cieczowa. Strategie proteomiki oparte na technice chromatografii cieczowej: metody LC-MS i LC-MS/MS, wielowymiarowa LC-MS/MS. Chromatografia powinowactwa
T-W-6Główne gałęzie proteomiki: strukturalna, ilościowa, funkcjonalna oraz kliniczna. Proteomika w diagnozowaniu i prognozowaniu procesów biologicznych – innowacyjne narzędzia poznawania czynności organizmu w stanie zdrowia i procesu chorobowego. Znaczenie identyfikacji i charakterystyki białek oraz różnic w profilach białkowych w zależności od wieku, stanu fizjologicznego, działania leków i in. Wykorzystanie proteomiki do wytwarzania nowych, wysoce selektywnych leków pozwalających na terapię indywidualną. Możliwości zastosowania proteomiki do rozwiązywania problemów praktycznych w obszarach: biologii, biotechnologii, rolnictwa, medycyny, ochrony zdrowia, kryminalistyki i in.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny prezentujący zagadnienia teoretyczne.
M-2Prezentacja multimedialna z wykorzystaniem komputera i projektora multimedialnego.
M-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Sumaryczna ocena aktywności studenta oraz pisemnego zaliczenia tematyki ćwiczeń laboratoryjnych.
S-4Ocena podsumowująca: Pisemne zaliczenie tematyki wykładów.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_K02Potrafi aktywnie i sprawnie pracować w grupie i jest otwarty na supozycje innych członków zespołu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K05wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
R2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_K03Jest otwarty na poszukiwanie wiedzy i rozwijanie własnej osobowości.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K01wykazuje potrzebę ciągłego podnoszenia wiedzy ogólnej i kierunkowej, ma świadomość celowości podnoszenia zdobytej wiedzy zarówno w działaniach zawodowych, jak i rozwoju osobistym
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K01rozumie potrzebę uczenia się przez całe życie, potrafi inspirować i organizować proces uczenia się innych osób
R2A_K07ma świadomość potrzeby ukierunkowanego dokształcania i samodoskonalenia w zakresie wykonywanego zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBT_2A_BTZ-S-C4_K04Jest zdolny do przekazywania wiedzy w kontaktach interpersonalnych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_2A_K05wykazuje zdyscyplinowanie w pracy indywidualnej; chętnie uczestniczy w pracy grupowej; potrafi kreatywnie planować i realizować działania własne i zespołowe
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR2A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
R2A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA2_K02potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-1Głównym celem prowadzonych zajeć jest przekazanie studentom wiedzy z zakresu proteomiki i jej zastosowania w badaniu czynności organizmów.
C-2Przekazanie wiedzy na temat podstawowych technik analitycznych wykorzystywanych w badaniach proteomicznych (elektroforeza 1-, 2-D, western-blot, spektrometria mas) oraz detekcji, archiwizacji i analizy bioinformatycznej obrazów żeli.
C-3Przekazanie wiedzy praktycznej z zakresu podstawowych technik analitycznych z zakresu badań proteomicznych (elektroforeza 1-D, 2-D, western blot, spektrometria mas).
Treści programoweT-A-1Cel analizy proteomu i identyfikacji białek, przygotowanie materiału biologicznego, liza komórek, bufory lizujące (czynniki chaotropowe, detergenty, czynniki redukujące, amfolity), metody oczyszczania złożonych preparatów biologicznych, metody precypitacji białek. 1. Usuwanie białek wysokokopijnych z osocza krwi z wykorzystaniem IgG and albumin removal kit.
T-A-2Podstawowe składniki żeli poliakrylamidowych, żele gradientowe, elektroforeza w warunkach denaturujących SDS-PAGE, technika przygotowania i wykorzystania żeli zminiaturyzowanych, czynniki wpływające na rozdział białek 1. Przygotowanie zminiaturyzowanych żeli z wykorzystaniem zestawu: MINI- PROTEAN TETRA CELL. 2. Rozdział białek z użyciem 1-DE.
T-A-3Znaczenie procesu rehydratacji, zasady ogniskowania izoelektrycznego, główne składniki buforu rehydratacyjnego i ich funkcja, znaczenie równoważenia pasków, skład i rola buforu migracyjnego, drugi wymiar elektroforezy 2-DE – rozdział białek w warunkach denaturujących. 1. Przygotowanie ogniskowania izoelektrycznego z wykorzystaniem zestawu: PROTEAN IEF (paski IPG - 7cm).
T-A-4Detekcja białek. Archiwizacja obrazów żeli 1- oraz 2-D. 1. Barwienie żeli po rozdziale elektroforetycznym z użyciem błękitu coomassie. 2. Cyfrowy zapis żeli barwionych z użyciem różnych technik detekcji białek.
T-A-5Zasady desorpcji/jonizacji laserowej wspomaganej matrycą (MALDI) z detekcją czasu przelotu (TOF), enzymy proteolityczne stosowane w przygotowywaniu próbek do identyfikacji przy użyciu spektrometru mas, rola matrycy stosowanej w technikach MALDI, techniki nakładania prób na płytki do MS. 1. Wycinanie z żelu poliakryloamidowego spotów białkowych manualnie oraz z wykorzystaniem Spot Cutter EXQuest. 2. Przygotowanie spotów białkowych do analizy spektrometrii masowej.
T-A-6Bioinformatyczne bazy danych, zasady identyfikacji białek, metoda „odcisku palca” mapy peptydowej. 1. Jonizacja i odczyt widm masowych z wykorzystaniem programu flexControl. 2. Analiza uzyskanych widm masowych przy użyciu flexAnalysis. 3. Porównywanie uzyskanych widm z obrazami dostępnymi w bazach danych przy użyciu bioTools.
Metody nauczaniaM-3Praca w grupach.
M-4Dyskusja dydaktyczna.
M-5Objaśnienia dotyczące prawidłowego wykonania ćwiczeń laboratoryjnych.
M-6Wykonywanie w grupach zaplanowanych ćwiczeń laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Ocena aktywności studentów na zajęciach laboratoryjnych.