Pole | KOD | Znaczenie kodu |
---|
Zamierzone efekty kształcenia | BT_1A_BT-S-B4_U01 | Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych. |
---|
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów | BT_1A_U02 | Umie określić zjawiska i procesy chemiczne, fizyczne oraz biochemiczne w środowisku naturalnym i użytkowanym przez człowieka; potrafi szacować ryzyko i przewidzieć ewentualne niebezpieczeństwo wynikające z zachodzących procesów i zjawisk. |
---|
BT_1A_U07 | Umie omówić budowę, położenie i funkcje poszczególnych tkanek, narządów i układów organizmów żywych; potrafi właściwie interpretować procesy fizjologiczne zachodzące w organizmie roślin i zwierząt. |
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia | R1A_U01 | posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów |
---|
R1A_U04 | wykonuje pod kierunkiem opiekuna naukowego proste zadanie badawcze lub projektowe dotyczące szeroko rozumianego rolnictwa, prawidłowo interpretuje rezultaty i wyciąga wnioski |
R1A_U05 | dokonuje identyfikacji i standardowej analizy zjawisk wpływających na produkcję, jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania typowych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów |
R1A_U06 | posiada zdolność podejmowania standardowych działań, z wykorzystaniem odpowiednich metod, technik, technologii, narzędzi i materiałów, rozwiązujących problemy w zakresie produkcji żywności, zdrowia zwierząt, stanu środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz technicznych zadań inżynierskich zgodnych ze studiowanym kierunku studiów |
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera | InzA_U01 | potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski |
---|
InzA_U02 | potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne |
InzA_U03 | potrafi - przy formułowaniu i rozwiązywaniu zadań inżynierskich - dostrzegać ich aspekty systemowe i pozatechniczne |
InzA_U05 | potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi |
InzA_U06 | potrafi dokonać identyfikacji i sformułować specyfikację prostych zadań inżynierskich o charakterze praktycznym, charakterystycznych dla studiowanego kierunku studiów |
InzA_U07 | potrafi ocenić przydatność rutynowych metod i narzędzi służących do rozwiązania prostego zadania inżynierskiego o charakterze praktycznym, charakterystycznego dla studiowanego kierunku studiów oraz wybrać i zastosować właściwą metodę i narzędzia |
Cel przedmiotu | C-3 | Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu. |
---|
C-4 | Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym. |
C-1 | Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników. |
Treści programowe | T-W-7 | Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny. |
---|
T-W-4 | Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi. |
T-W-2 | Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek. |
T-L-3 | Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka. |
T-W-1 | Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych |
T-L-4 | Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych. |
T-L-6 | Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych. |
T-A-3 | Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu. |
T-L-7 | Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA. |
T-W-3 | Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów. |
T-L-5 | Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu. |
T-L-8 | Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń. |
T-W-5 | Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów. |
T-A-2 | Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach. |
T-L-1 | Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia. |
T-L-2 | Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. |
Metody nauczania | M-1 | Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych |
---|
M-3 | Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach |
M-5 | Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych. |
M-2 | Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora |
M-4 | Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady |
Sposób oceny | S-2 | Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5. |
---|
S-3 | Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów. |
S-1 | Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne. |
S-5 | Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych |
Kryteria oceny | Ocena | Kryterium oceny |
---|
2,0 | |
3,0 | Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników. |
3,5 | |
4,0 | |
4,5 | |
5,0 | |