Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biotechnologia (N1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biotechnologia
Forma studiów studia niestacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów charakterystyki PRK, kompetencje inżynierskie PRK
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Mikrobiologii i Biotechnologii
Nauczyciel odpowiedzialny Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 5,0 ECTS (formy) 5,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL2 20 2,50,41zaliczenie
wykładyW2 15 2,50,59egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych. wiedza z biochemii z zkresu programu nauczania w szkole ponadgimnazialnej.
W-2Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia ogólna i organiczna" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia. Błony biologiczne - dializa roztworu białka2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne własciwości aminokwasów2
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego białka. Działanie soli amonowych na białkaBadanie amfoterycznych właściwości białek4
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład białek, skrobii, disacharydów i lipidów przez enzymy soku trzustkowego. Enzymy przwodu pokarmowego ssaków a celuloza i inulina4
T-L-5Badanie właściwości enzymów triady antyoksydacyjnej w świeżych i "przetworzonych" wybranych warzywach i owocach2
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.2
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. wykrywanie obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzęcych i roślinnych.2
T-L-8Przestrzenie wodne organizmu, bilans wodno-elektrolitowy i kwasowo-zasadowy w warunkach fizjologicznych i wybranych stanach patologicznych.1
T-L-9Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.1
20
wykłady
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych2
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.1
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.2
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.3
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.3
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
T-W-7Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu2
15

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach20
A-L-2Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia3
A-L-3Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych45
A-L-4Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.7
75
wykłady
A-W-1Uczestniczenie w wykładach15
A-W-2Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów16
A-W-3Konsultacje z prowadzacym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów40
A-W-5Piemne zaliczenie wykładów2
75

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 100 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych zajęć oraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń

Zamierzone efekty uczenia się - wiedza

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-N-B4_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
BT_1A_W07C-3, C-4T-L-3, T-L-4, T-L-6, T-L-2, T-W-1, T-W-5, T-W-2, T-W-3, T-W-7, T-W-6, T-W-4M-1, M-5, M-2, M-4S-3, S-1, S-2

Zamierzone efekty uczenia się - umiejętności

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-N-B4_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
BT_1A_U02, BT_1A_U07C-3, C-1, C-4T-L-1, T-L-3, T-L-4, T-L-7, T-L-6, T-L-2M-3, M-5, M-2, M-4S-1, S-2

Zamierzone efekty uczenia się - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty uczenia sięOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów uczenia się prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BT_1A_BT-N-B4_K01
Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
BT_1A_K05C-3T-W-1, T-W-5, T-W-2, T-W-7, T-W-6, T-W-4M-1, M-5, M-2, M-4S-1, S-2
BT_1A_BT-N-B4_K02
Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
BT_1A_K04C-2T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-9, T-L-7, T-L-6, T-L-2M-3S-1, S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-N-B4_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak w pełni poprawnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-N-B4_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
2,0
3,0Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt uczenia sięOcenaKryterium oceny
BT_1A_BT-N-B4_K01
Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
2,0
3,0Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
3,5
4,0
4,5
5,0
BT_1A_BT-N-B4_K02
Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Bańkowski E, Biochemia.Podręcznik dla stydentów studiów licencjackich i magisterskich, Wydawnictwo MedPharm, Wrocław, 2006
  2. Bańkowski E, Biochemia. Podręcznik dla stydentów uczelni medycznych, Urban&Partner, Wrocław, 2009
  3. Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
  4. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
  5. Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

  1. Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
  2. Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
  3. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
  4. Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
  5. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia. Błony biologiczne - dializa roztworu białka2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne własciwości aminokwasów2
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego białka. Działanie soli amonowych na białkaBadanie amfoterycznych właściwości białek4
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład białek, skrobii, disacharydów i lipidów przez enzymy soku trzustkowego. Enzymy przwodu pokarmowego ssaków a celuloza i inulina4
T-L-5Badanie właściwości enzymów triady antyoksydacyjnej w świeżych i "przetworzonych" wybranych warzywach i owocach2
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.2
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. wykrywanie obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzęcych i roślinnych.2
T-L-8Przestrzenie wodne organizmu, bilans wodno-elektrolitowy i kwasowo-zasadowy w warunkach fizjologicznych i wybranych stanach patologicznych.1
T-L-9Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.1
20

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych2
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.1
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.2
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.3
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.3
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
T-W-7Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu2
15

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach20
A-L-2Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia3
A-L-3Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych45
A-L-4Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.7
75
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestniczenie w wykładach15
A-W-2Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów16
A-W-3Konsultacje z prowadzacym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów40
A-W-5Piemne zaliczenie wykładów2
75
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-N-B4_W01Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_W07Ma ogólną wiedzę z zakresu budowy organizmów żywych oraz zna podstawy biochemiczne, molekularne i komórkowe funkcjonowania organizmów.
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programoweT-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego białka. Działanie soli amonowych na białkaBadanie amfoterycznych właściwości białek
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład białek, skrobii, disacharydów i lipidów przez enzymy soku trzustkowego. Enzymy przwodu pokarmowego ssaków a celuloza i inulina
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne własciwości aminokwasów
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.
T-W-7Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób ocenyS-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 100 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak w pełni poprawnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-N-B4_U01Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_U02Umie określić zjawiska i procesy chemiczne, fizyczne oraz biochemiczne w środowisku naturalnym i użytkowanym przez człowieka; potrafi szacować ryzyko i przewidzieć ewentualne niebezpieczeństwo wynikające z zachodzących procesów i zjawisk.
BT_1A_U07Umie omówić budowę, położenie i funkcje poszczególnych tkanek, narządów i układów organizmów żywych; potrafi właściwie interpretować procesy fizjologiczne zachodzące w organizmie roślin i zwierząt.
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programoweT-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia. Błony biologiczne - dializa roztworu białka
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego białka. Działanie soli amonowych na białkaBadanie amfoterycznych właściwości białek
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład białek, skrobii, disacharydów i lipidów przez enzymy soku trzustkowego. Enzymy przwodu pokarmowego ssaków a celuloza i inulina
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. wykrywanie obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzęcych i roślinnych.
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne własciwości aminokwasów
Metody nauczaniaM-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-N-B4_K01Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_K05Wykazuje otwartość dla ogólnego i kierunkowego kształtowania i rozwijania własnej aktywności poznawczej w oparciu o różne źródła informacji naukowej; umie myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy.
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programoweT-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
T-W-7Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty uczenia sięBT_1A_BT-N-B4_K02Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBT_1A_K04Wykazuje odpowiedzialność za bezpieczeństwo pracy własnej i innych; ma świadomość wpływu biotechnologii na kształtowanie i stan środowiska naturalnego oraz zdrowie człowieka.
Cel przedmiotuC-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego białka. Działanie soli amonowych na białkaBadanie amfoterycznych właściwości białek
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład białek, skrobii, disacharydów i lipidów przez enzymy soku trzustkowego. Enzymy przwodu pokarmowego ssaków a celuloza i inulina
T-L-5Badanie właściwości enzymów triady antyoksydacyjnej w świeżych i "przetworzonych" wybranych warzywach i owocach
T-L-9Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.
T-L-7Lipidy: Badanie rozpuszczalności tłuszczów. wykrywanie obecności NKT w wybranych tłuszczach zwierzęcych i roślinnych.
T-L-6Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne własciwości aminokwasów
Metody nauczaniaM-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0