ZUT - Krajowe Ramy Kwalifikacji / Rok 2018/2019 / Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt / Kynologia (S1) / Sylabus przedmiotu

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Kynologia (S1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów	Kynologia
Forma studiów	studia stacjonarne	Poziom	pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta	inżynier
Obszary studiów	nauki rolnicze, leśne i weterynaryjne, studia inżynierskie
Profil	praktyczny
Moduł	—
Przedmiot	Biochemia
Specjalność	przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca	Katedra Immunologii, Mikrobiologii i Chemii Fizjologicznej
Nauczyciel odpowiedzialny	Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane)	4,0	ECTS (formy)	4,0
Forma zaliczenia	egzamin	Język	polski
Blok obieralny	—	Grupa obieralna	—

Formy dydaktyczne

Forma dydaktyczna	KOD	Semestr	Godziny	ECTS	Waga	Zaliczenie
wykłady	W	2	20	2,0	0,40	egzamin
laboratoria	L	2	30	2,0	0,60	zaliczenie

Wymagania wstępne

KOD	Wymaganie wstępne
W-1	Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych.
W-2	Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KOD	Cel modułu/przedmiotu
C-1	Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2	Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KOD	Treść programowa	Godziny
laboratoria
T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.	2
T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów	4
T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka. Badanie amfoterycznych właściwości białek	6
T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.	4
T-L-5	Analiza aktywności enzymów triady antyoksydacyjnej w wybranych świeżych i "przetworzonych" warzywach i owocach.	3
T-L-6	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.	6
T-L-7	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych. Znaczenie emulgatorów w trawieniu i wchłanianiu substancji lipidowych	3
T-L-8	Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.	2
		30
wykłady
T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.	3
T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.	4
T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów	3
T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.	4
T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.	4
T-W-6	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.	2
		20

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KOD	Forma aktywności	Godziny
laboratoria
A-L-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	30
A-L-2	Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych	15
A-L-3	Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia	3
A-L-4	Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych	10
A-L-5	Zaliczenie ćwiczeń	2
		60
wykłady
A-W-1	Uczestniczenie w wykladzch	20
A-W-2	Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów	14
A-W-3	Konsyltacje z prowadzącym wykłady	4
A-W-4	Przygotowanie do zaliczenia wykladów	20
A-W-5	Zaliczenie wykladów	2
		60

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KOD	Metoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4	Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-6	Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.

Sposoby oceny

KOD	Sposób oceny
S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3	Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4	Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
Kn_1P_B13_W01 Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.	Kn_1P_W01, Kn_1P_W08	—	—	C-3	T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-6, T-W-5	M-5, M-1, M-2, M-4	S-2, S-4, S-1, S-3

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
Kn_1P_B13_U01 Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.	Kn_1P_U02, Kn_1P_U01	—	—	C-1, C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-6, T-L-4, T-L-7	M-5, M-6, M-3, M-4	S-2, S-4, S-1

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształcenia	Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżyniera	Cel przedmiotu	Treści programowe	Metody nauczania	Sposób oceny
Kn_1P_B13_K01 Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.	Kn_1P_K04	—	—	C-2	T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-6, T-L-4, T-L-7	M-5, M-3	S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
Kn_1P_B13_W01 Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.	2,0
	3,0	Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
Kn_1P_B13_U01 Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.	2,0
	3,0	Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształcenia	Ocena	Kryterium oceny
Kn_1P_B13_K01 Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.	2,0
	3,0	Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Literatura podstawowa

Bańkowski E, Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban i Partner, Wrocław, 2004
Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - laboratoria

KOD	Treść programowa	Godziny
T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.	2
T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów	4
T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka. Badanie amfoterycznych właściwości białek	6
T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.	4
T-L-5	Analiza aktywności enzymów triady antyoksydacyjnej w wybranych świeżych i "przetworzonych" warzywach i owocach.	3
T-L-6	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.	6
T-L-7	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych. Znaczenie emulgatorów w trawieniu i wchłanianiu substancji lipidowych	3
T-L-8	Analiza składu moczu prawidłowego i patologicznego.	2
		30

Treści programowe - wykłady

KOD	Treść programowa	Godziny
T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.	3
T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.	4
T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów	3
T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.	4
T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.	4
T-W-6	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.	2
		20

Formy aktywności - laboratoria

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-L-1	Uczestniczenie w ćwiczeniach	30
A-L-2	Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych	15
A-L-3	Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia	3
A-L-4	Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych	10
A-L-5	Zaliczenie ćwiczeń	2
		60

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KOD	Forma aktywności	Godziny
A-W-1	Uczestniczenie w wykladzch	20
A-W-2	Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów	14
A-W-3	Konsyltacje z prowadzącym wykłady	4
A-W-4	Przygotowanie do zaliczenia wykladów	20
A-W-5	Zaliczenie wykladów	2
		60

(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	Kn_1P_B13_W01	Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje w podstawowy sposób przebieg głównych szlaków katabolicznych i anabolicznych, wskazuje ich lokalizację tkankową i komórkową, najwazniejsze substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe oraz głowne mechanizmy regulacyjne.Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Kn_1P_W01	Posiada wiedzę ogólną o charakterze aplikacyjnym oraz zna nomenklaturę oraz pojęcia, teorie i prawa z zakresu biologii, chemii, matematyki i informatyki
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Kn_1P_W08	Ma wiedzę z zakresu budowy oraz funkcjonowania organizmów żywych na różnych poziomach ich złożoności
Cel przedmiotu	C-3	Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programowe	T-W-1	Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.
	T-W-2	Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.
	T-W-3	Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów
	T-W-4	Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.
	T-W-6	Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
	T-W-5	Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
Metody nauczania	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
	M-1	Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
	M-2	Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
	M-4	Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób oceny	S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
	S-4	Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
	S-3	Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	Kn_1P_B13_U01	Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Kn_1P_U02	W oparciu o powszechnie stosowane metody diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej potrafi przeprowadzić podstawowe procedury analityczne, w tym także z zastosowaniem podstawowych narzędzi bioinformatycznych; interpretuje wyniki przeprowadzonych doświadczeń
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Kn_1P_U01	Potrafi analizować informacje z zakresu budowy i funkcji kwasów nukleinowych a następnie wykorzystać je w praktyce hodowlanej; posiada umiejętność oceny głównych szlaków metabolicznych oraz mechanizmy ich regulacji;
Cel przedmiotu	C-1	Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
Cel przedmiotu	C-2	Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programowe	T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.
	T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów
	T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka. Badanie amfoterycznych właściwości białek
	T-L-6	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
	T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.
	T-L-7	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych. Znaczenie emulgatorów w trawieniu i wchłanianiu substancji lipidowych
Metody nauczania	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
	M-6	Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.
	M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
	M-4	Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
Sposób oceny	S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
	S-4	Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
	S-1	Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0

Pole	KOD	Znaczenie kodu
Zamierzone efekty kształcenia	Kn_1P_B13_K01	Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiów	Kn_1P_K04	Potrafi pracować samodzielnie i w zespole oraz wykazuje się kreatywnością i przedsiębiorczością w organizacji wykonywania zleconych zadań
Cel przedmiotu	C-2	Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programowe	T-L-1	Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.
	T-L-2	Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny. Amfoteryczne właściwości aminokwasów
	T-L-3	Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka. Badanie amfoterycznych właściwości białek
	T-L-6	Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
	T-L-4	Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.
	T-L-7	Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych. Znaczenie emulgatorów w trawieniu i wchłanianiu substancji lipidowych
Metody nauczania	M-5	Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Metody nauczania	M-3	Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
Sposób oceny	S-2	Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria oceny	Ocena	Kryterium oceny
	2,0
	3,0	Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
	3,5
	4,0
	4,5
	5,0