Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Kynologia (N1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Kynologia
Forma studiów studia niestacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów nauk rolniczych, leśnych i weterynaryjnych, studiów inżynierskich
Profil praktyczny
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Immunologii, Mikrobiologii i Chemii Fizjologicznej
Nauczyciel odpowiedzialny Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 4,0 ECTS (formy) 4,0
Forma zaliczenia egzamin Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
wykładyW2 10 2,00,40egzamin
laboratoriaL2 20 2,00,60egzamin

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych.
W-2Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
laboratoria
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.1
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.2
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.3
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.2
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.6
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.2
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.2
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C.2
20
wykłady
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.2
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.2
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów1
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.2
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.2
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.1
10

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
laboratoria
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach20
A-L-2Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych16
A-L-3Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia2
A-L-4Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych20
A-L-5Zaliczenie ćwiczeń2
60
wykłady
A-W-1Uczestniczenie w wykladach10
A-W-2Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów: podanych przez prowadzacego i poleconych do samodzielnego opanowania20
A-W-3Konsyltacje z prowadzącym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do zaliczenia wykladów26
A-W-5Zaliczenie wykladów2
60

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnątrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Kn_1P_W01, Kn_1P_W08R1P_W01, R1P_W03, R1P_W04, R1P_W05, R1P_W06InzP_W02C-3T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6M-1, M-2, M-4, M-5S-1, S-2, S-3, S-4

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Kn_1P_U01, Kn_1P_U02R1P_U01, R1P_U03, R1P_U04, R1P_U05, R1P_U06, R1P_U07, R1P_U08, R1P_U10, R1P_U11InzP_U01, InzP_U02, InzP_U03, InzP_U05, InzP_U07, InzP_U09, InzP_U11C-1, C-2T-L-5, T-L-7, T-L-2, T-L-4, T-L-3, T-L-1, T-L-6M-3, M-4, M-5, M-6S-1, S-2, S-4

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
Kn_1P_B13_K01
Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
Kn_1P_K04R1P_K02, R1P_K03, R1P_K04, R1P_K06, R1P_K08InzP_K01, InzP_K02C-2T-L-1, T-L-2, T-L-3, T-L-4, T-L-5, T-L-6, T-L-7M-3, M-5S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnątrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
2,0
3,0Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
Kn_1P_B13_K01
Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Bańkowski E, Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban i Partner, Wrocław, 2004
  2. Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
  3. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
  4. Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

  1. Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
  2. Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
  3. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
  4. Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
  5. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.1
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.2
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.3
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.2
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.6
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.2
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.2
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C.2
20

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.2
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.2
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów1
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.2
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.2
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.1
10

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach20
A-L-2Przygotowanie teoretyczne i metodyczne do bieżących ćwiczeń laboratoryjnych16
A-L-3Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia2
A-L-4Przygotowanie do zaliczenia ćwiczeń laboratoryjnych20
A-L-5Zaliczenie ćwiczeń2
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestniczenie w wykladach10
A-W-2Utrwalenie na bieżąco treści objętych programem wykładów: podanych przez prowadzacego i poleconych do samodzielnego opanowania20
A-W-3Konsyltacje z prowadzącym wykłady2
A-W-4Przygotowanie do zaliczenia wykladów26
A-W-5Zaliczenie wykladów2
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKn_1P_B13_W01Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów tworzących materię ożywioną: aminokwasów, oligopeptydów, polipeptydów i białek, monosacharydów, disacharydów i polisacharydów; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity pośrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnątrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_W01Posiada wiedzę ogólną o charakterze aplikacyjnym oraz zna nomenklaturę oraz pojęcia, teorie i prawa z zakresu biologii, chemii, matematyki i informatyki
Kn_1P_W08Ma wiedzę z zakresu budowy oraz funkcjonowania organizmów żywych na różnych poziomach ich złożoności
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR1P_W01ma ogólną wiedzę z zakresu biologii, chemii, matematyki, fizyki i nauk pokrewnych o charakterze aplikacyjnym dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R1P_W03ma ogólną wiedzę na temat biosfery, chemicznych i fizycznych procesów w niej zachodzących, właściwościach surowców roślinnych i zwierzęcych, podstaw techniki i kształtowania środowiska dostosowaną do studiowanego kierunku studiów
R1P_W04ma wiedzę ogólną o funkcjonowaniu organizmów żywych na różnych poziomach złożoności, przyrodzie nieożywionej oraz o technicznych zadaniach inżynierskich dostosowanych do studiowanego kierunku studiów
R1P_W05wykazuje znajomość podstawowych metod, technik, technologii, narzędzi, materiałów i ich praktycznych zastosowań pozwalających wykorzystać i kształtować potencjał przyrody w celu poprawy jakości życia człowieka
R1P_W06ma wiedzę o roli i znaczeniu środowiska przyrodniczego i zrównoważonego użytkowania różnorodności biologicznej oraz o jego zagrożeniach
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzP_W02zna podstawowe metody, techniki, narzędzia i materiały stosowane przy rozwiązywaniu złożonych zadań inżynierskich z zakresu studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programoweT-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów.
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy biologicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne właściwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek, struktura a funkcje białek.
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów. Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja ilości i aktywności enzymów
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i właściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja.
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-W-6Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
Metody nauczaniaM-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 80 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wystarczajaco precyzyjnie wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKn_1P_B13_U01Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału biologicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi. Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odróżniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_U01Potrafi analizować informacje z zakresu budowy i funkcji kwasów nukleinowych a następnie wykorzystać je w praktyce hodowlanej; posiada umiejętność oceny głównych szlaków metabolicznych oraz mechanizmy ich regulacji;
Kn_1P_U02W oparciu o powszechnie stosowane metody diagnostyki laboratoryjnej i molekularnej potrafi przeprowadzić podstawowe procedury analityczne, w tym także z zastosowaniem podstawowych narzędzi bioinformatycznych; interpretuje wyniki przeprowadzonych doświadczeń
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR1P_U01posiada umiejętność wyszukiwania, zrozumienia, analizy i wykorzystywania potrzebnych informacji pochodzących z różnych źródeł i w różnych formach właściwych dla studiowanego kierunku studiów
R1P_U03stosuje podstawowe technologie informatyczne w zakresie pozyskiwania i przetwarzania informacji z zakresu produkcji rolniczej i leśnej
R1P_U04wykonuje pod kierunkiem opiekuna naukowego proste zadanie inżynierskie lub projektowe dotyczące szeroko rozumianego rolnictwa, prawidłowo interpretuje rezultaty i wyciąga wnioski
R1P_U05dokonuje identyfikacji i standardowej analizy zjawisk wpływających na produkcję, jakość żywności, zdrowie zwierząt i ludzi, stan środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz wykazuje znajomość zastosowania typowych technik i ich optymalizacji dostosowanych do studiowanego kierunku studiów
R1P_U06posiada zdolność podejmowania standardowych działań, z wykorzystaniem odpowiednich metod, technik, technologii, narzędzi i materiałów, rozwiązujących problemy w zakresie produkcji żywności, zdrowia zwierząt, stanu środowiska naturalnego i zasobów naturalnych oraz technicznych zadań inżynierskich, zgodnych ze studiowanym kierunkiem studiów
R1P_U07posiada znajomość wad i zalet podejmowanych działań mających na celu rozwiązywanie zaistniałych problemów zawodowych - dla nabrania doświadczenia i doskonalenia umiejętności inżynierskich
R1P_U08ma doświadczenie związane z rozwiązywaniem praktycznych zadań inżynierskich, zdobyte w środowisku zajmującym się zawodowo działalnością odpowiadającą studiowanemu kierunkowi studiów
R1P_U10ma umiejętność korzystania z norm i standardów inżynierskich
R1P_U11posiada umiejętność przygotowania typowych prac pisemnych w języku polskim i języku obcym, uznawanym za podstawowy dla dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów, dotyczących zagadnień szczegółowych, z wykorzystaniem podstawowych ujęć teoretycznych, a także różnych źródeł
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzP_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzP_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich i prostych problemów badawczych metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
InzP_U03potrafi - przy formułowaniu i rozwiązywaniu zadań inżynierskich - integrować wiedzę z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz zastosować podejście systemowe, uwzględniające także aspekty pozatechniczne
InzP_U05potrafi dokonać krytycznej analizy sposobu funkcjonowania i ocenić - zwłaszcza w powiązaniu ze studiowanym kierunkiem studiów - istniejące rozwiązania techniczne, w szczególności urządzenia, obiekty, systemy, procesy, usługi
InzP_U07potrafi ocenić przydatność metod i narzędzi służących do rozwiązania zadania inżynierskiego, charakterystycznego dla studiowanego kierunku studiów, w tym dostrzec ograniczenia tych metod i narzędzi; potrafi - stosując także koncepcyjnie nowe metody - rozwiązywać złożone zadania inżynierskie, charakterystyczne dla studiowanego kierunku studiów, w tym zadania nietypowe oraz zadania zawierające komponent badawczy
InzP_U09ma doświadczenie w rozwiązywaniu praktycznych zadań, zdobyte w środowisku zajmującym się zawodowo działalnością inżynierską oraz związane z wykorzystaniem materiałów i narzędzi odpowiednich dla studiowanego kierunku studiów
InzP_U11ma umiejętność korzystania i doświadczenie w korzystaniu z norm i standardów w zakresie studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
Metody nauczaniaM-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-6Dyskusja dydaktyczna i burza mózgów.
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy czasteczek związków organicznych której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnychoraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie w niewielkim zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale poprawnie interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKn_1P_B13_K01Student potrafi pracować w małych zespołach przy wykonywaniu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejętnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umiejętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiągniętą przez niego ocenę.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKn_1P_K04Potrafi pracować samodzielnie i w zespole oraz wykazuje się kreatywnością i przedsiębiorczością w organizacji wykonywania zleconych zadań
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaR1P_K02potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
R1P_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
R1P_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
R1P_K06ma świadomość ryzyka i potrafi ocenić skutki wykonywanej działalności w zakresie szeroko rozumianego rolnictwa i środowiska
R1P_K08potrafi myśleć i działać w sposób przedsiębiorczy
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzP_K01ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
InzP_K02potrafi myśleć i działać w sposób kreatywny i przedsiębiorczy
Cel przedmiotuC-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, bezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę.
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą – półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
Metody nauczaniaM-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0