Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Biotechnologii i Hodowli Zwierząt - Biologia (S1)
specjalność: Biologia ogólna

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Biologia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta licencjat
Obszary studiów nauk przyrodniczych
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Immunologii, Mikrobiologii i Chemii Fizjologicznej
Nauczyciel odpowiedzialny Dorota Jankowiak <dorota.jankowiak@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele
ECTS (planowane) 5,0 ECTS (formy) 5,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
laboratoriaL2 30 1,50,29zaliczenie
wykładyW2 30 3,00,42zaliczenie
ćwiczenia audytoryjneA2 10 0,50,29zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Znajomość podstaw chemii ogólnej, umiejetność przeprowadzania podstawowych obliczeń chemicznych i przygotowania roztworów mianowanych.
W-2Znajomość podstaw chemii organicznej i podstawowych zagadnień dotyczacych metabolizmu na różnych poziomach organizacji żywej materii objętych programem nauczania biologi w szkołach ponadgimnazialnych. Ukończony i zaliczony przedmiot "Chemia ogólna i organiczna" z semestru 1.

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
C-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.2
T-A-2Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.2
T-A-3Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.2
T-A-4reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.4
10
laboratoria
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.4
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.6
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.6
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.6
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.2
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.2
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.2
30
wykłady
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych4
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.5
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.4
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.6
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.6
T-W-6Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu3
T-W-7Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
30

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1Uczestniczenie w ćwiczeniach10
A-A-2Przygotowanie wraz z zespołem prezentacji i omówienia wybranego zagadnienia ujętego w programie ćwiczeń adytotyjnych, przygotowanie do dyskusji5
15
laboratoria
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach30
A-L-2Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia2
A-L-3Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych9
A-L-4Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.4
45
wykłady
A-W-1Uczestniczenie w wykładach30
A-W-2Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów20
A-W-3Konsultacje z prowadzacym wykłady5
A-W-4Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów33
A-W-5Piemne zaliczenie wykładów2
90

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
S-4Ocena podsumowująca: Zaliczenie ćwiczeń laboratoryjnych na podstawie łącznej sumy punktów otrzymanych podczas poszczególnych zajęć oraz oceny znajomości zagadnień teoretycznych związanych z treścią ćwiczeń
S-5Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
BL_1A_W09, BL_1A_W01P1A_W01, P1A_W02, P1A_W03, P1A_W04, P1A_W05, P1A_W07C-3, C-4T-W-3, T-W-7, T-W-6, T-W-1, T-W-2, T-W-4, T-W-5, T-L-8, T-L-2, T-L-3, T-L-5, T-L-4, T-A-3, T-A-1, T-A-2, T-A-4M-5, M-4, M-2, M-1S-5, S-1, S-3

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
C-3, C-1, C-4T-W-3, T-W-7, T-W-1, T-W-2, T-W-4, T-W-5, T-L-8, T-L-6, T-L-2, T-L-1, T-L-3, T-L-7, T-L-5, T-L-4, T-A-3, T-A-2M-5, M-4, M-3, M-2, M-1S-5, S-1, S-2, S-3

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
BL_1A_BL-S1-22_K01
Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
C-3T-W-7, T-W-6, T-W-1, T-W-2, T-W-4, T-W-5, T-A-3, T-A-1, T-A-2M-5, M-4, M-2, M-1S-5, S-1
BL_1A_BL-S1-22_K02
Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
C-2T-L-8, T-L-6, T-L-2, T-L-3, T-L-7, T-L-4M-3S-1, S-2

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_W01
Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_U01
Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
2,0
3,0Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
BL_1A_BL-S1-22_K01
Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
2,0
3,0Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
3,5
4,0
4,5
5,0
BL_1A_BL-S1-22_K02
Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Bańkowski E, Biochemia, Wydawnictwo Medyczne Urban i Partner, Wrocław, 2004
  2. Kączkowski J., Podstawy biochemii, Wydawnictwo Naukowo-Techniczne, Warszawa, 2005
  3. Berg J.M., Tymoczko J. L., Stryer L., Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2007
  4. Manikowski W. i Weidner S., Biochemia Kręgowców, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa 2005, 2005

Literatura dodatkowa

  1. Murray R,K., Granner .D, Mayes P, A., Rodwell V. W., Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, Warszawa, 2006
  2. Murray R,K., Daryl Granner K, Mayes P, A., Rodwell V, W., Biochemia - krórkie wykłady, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2002
  3. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002
  4. Kłyszejko-Stefanowicz L., Ćwiczenia z biochemii, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 2003
  5. Davidson V.L., Sittman D.B., Biochemia, Wydawnictwo Urban i Partner, Wrocław, 2002

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KODTreść programowaGodziny
T-A-1Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.2
T-A-2Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.2
T-A-3Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.2
T-A-4reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.4
10

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.2
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.4
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.6
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.6
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.6
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.2
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.2
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.2
30

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych4
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.5
T-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.4
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.6
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.6
T-W-6Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu3
T-W-7Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.2
30

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KODForma aktywnościGodziny
A-A-1Uczestniczenie w ćwiczeniach10
A-A-2Przygotowanie wraz z zespołem prezentacji i omówienia wybranego zagadnienia ujętego w programie ćwiczeń adytotyjnych, przygotowanie do dyskusji5
15
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1Uczestniczenie w ćwiczeniach30
A-L-2Konsultacje z prowadzącym ćwiczenia2
A-L-3Opanowanie zagadnień teoretycznych dotyczących tematyki bieżących ćwiczeń laboratoryjnych9
A-L-4Zapoznanie się z metodyką wymogami analiz laboratoryjnych zaplanowanych na poszczególne ćwiczenia.4
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Uczestniczenie w wykładach30
A-W-2Utrwalanie wiadomości i uzupełnianie wiedzy z zakresu tematyki bieżących wykładów20
A-W-3Konsultacje z prowadzacym wykłady5
A-W-4Przygotowanie do pisemnego zaliczenia materiału objętego programem wykładów33
A-W-5Piemne zaliczenie wykładów2
90
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S1-22_W01Student zna budowę i funkcje podstawowych monomerów i polimerów występujących w organizmie człowieka i zwierzat: aminokwasów,oligopeptydów, polipeptydów i białek: monosacharydów, disacharydów i polisacharydow; lipidów; nukleotydów i polinukleotydów. Rozpoznaje i opisuje przebieg podstawowych szlaków katabolicznych i anabolicznych. Wskazuje substraty, metabolity posrednie i produkty końcowe głównych szlaków metabolicznych oraz ich podstawowe mechanizmy regulacyjne, lokalizację narządowa i wewnatrzkomórkową. Zna klasy enzymów i mechanizm ich działania.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówBL_1A_W09zna biochemiczne podłoże procesów życiowych bazujące na wiedzy o klasyfikacji, budowie, funkcjach i przemianach substratów wystepujących w żywych organizmach
BL_1A_W01ma wiedzę z fundamentów nauk przyrodniczych (chemii, fizyki) i matematyki niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaP1A_W01rozumie podstawowe zjawiska i procesy przyrodnicze
P1A_W02w interpretacji zjawisk i procesów przyrodniczych opiera się na podstawach empirycznych, rozumiejąc w pełni znaczenie metod matematycznych i statystycznych
P1A_W03ma wiedzę z zakresu matematyki, fizyki i chemii niezbędną dla zrozumienia podstawowych procesów i zjawisk przyrodniczych
P1A_W04ma wiedzę w zakresie najważniejszych problemów z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz zna ich powiązania z innymi dyscyplinami przyrodniczymi
P1A_W05ma wiedzę w zakresie podstawowych kategorii pojęciowych i terminologii przyrodniczej oraz ma znajomość rozwoju dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów i stosowanych w nich metod badawczych
P1A_W07ma wiedzę w zakresie podstawowych technik i narzędzi badawczych stosowanych w zakresie dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programoweT-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.
T-W-7Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-6Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
T-A-3Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
T-A-1Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.
T-A-2Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
T-A-4reaktywne formy tlenu - źródła, rola w fizjologii i patologii. Stres oksydacyjny i mechanizmy obrony antyoksydacyjnej.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
Sposób ocenyS-5Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie wybiórczo zna podstawy budowy i funkcji w żywym organizmie głównych mikro- i makromolekuł. Nie potarfi jednak wyjaśnić związku między ich budową a wlaściwościami i pełnionymi funkcjami . Jedynie wybiórczo wymienia podstawowe szlaki przemian metabolicznych poszczególnych mikro- i makromolekuł, ich lokalizację narzadowa i wewnątrzkomórkową oraz mechanizmy regulacyjne.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S1-22_U01Student potrafi: posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, przeprowadzać podstawowe analizy jakościowe i ilościowe materiału bilogicznego, wykonywać proste obliczenia biochemiczne, interpretować ich wyniki i porównać je z obowiązującymi wartościami referencyjnymi.Umie na podstawie wyników podstawowych analiz biochemicznych odrózniać stany fizjologiczne od patologicznych.
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
C-1Nabycie umiejetności przeprowadzania podstawowych jakościowych i ilościowych analiz biochemicznych oraz podstawowej interpretacji otrzymanych wyników.
C-4Nabycie przez studenta umiejętności przeprowadzania podstawowej analizy jkościowej i ilościowej. Interpretowania wyników badań i porównywania ich ze standardami oraz identyfikacji substancji chemicznych w materiale biologicznym.
Treści programoweT-W-3Enzymy: Enzymy jako biokatalizatory. Ogólne własciwości, nazewnictwo i klasyfikacja enzymów.Budowa enzymów, koenzymy i grupy prostetyczne. Mechanizm działania enzymów i specyficzność katalizy enzymatycznej. Centrum aktywne i allosteryczne. Regulacja iliści i aktywności enzymów.
T-W-7Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
T-L-1Regulamin pracowni biochemicznej, biezpieczeństwo, higiena pracy i możliwe zagrożenia. Zasady właściwego użytkowania aparatury i drobnego sprzętu laboratoryjnego. Przedstawienie ogólnego przebiegu ćwiczeń i warunków uzyskania zaliczenia.
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
T-L-5Wykazanie właściwości redukujących cukrów (próba Benedicta i Trommera). Hydroliza cukrów złożonych i wykrywanie jej produktów. Odróżnianie monosacharydów od disacharydów redukujących (odczyn Barfoeda). Odróżnianie ketoz od aldoz – reakcja Seliwanowa. Test obciążenia glukozą -półilościowe oznaczanie stężenia glukozy we krwi i moczu.
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
T-A-3Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
T-A-2Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
Sposób ocenyS-5Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
S-3Ocena podsumowująca: Zaliczenie treści wykładowych w formie testu wyboru. Na test składa się 50 pytań obejmujących wszystkie zagadnienia objęte programem wykładów.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student jedynie w minimalnym zakresie potrafi posługiwać się podstawowym sprzętem laboratoryjnym, a w trakcje jego obsługi popełnia liczne błędy, co wymaga powtórzeń prowadzonych analiz. Przy pomocy innych poprawnie wykonuje większość analiz i obliczeń, ale interpretuje jedynie niektóre z otrzymanych wyników.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S1-22_K01Student uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów zachodzacych w organizmie i ma potrzebę stałego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
Cel przedmiotuC-3Zapoznanie studenta z budową, właściwościami i funkcją podstawowych grup organicznych mono- i polimerów budujących organizmy. Poznanie głównych szlaków przemian metabolicznych organizmu i regulujących je mechanizmów. Zrozumienie istoty, celu, ukierunkowania i regulacji podstawowych szlaków metabolicznych na różnych poziomach organizacji materii ożywionej, powiązań katabolizmu i anabolizmu oraz ścisłej zależności między prawidłowym przebiegiem procesów biochemicznych a fizjologią, zdrowiem, wzrostem i rozwojem na poziomie komórki i całego organizmu.
Treści programoweT-W-7Nukleotydy i polinukleotydy - podstawy: Zasady purynowe i pirymidynowe. Nukleozydy i nukletydy mono-, di i trifosoranowe. DNA - struktura I- i II-rzędowa, struktury superhelikalne, białka wiążące DNA. RNA - informacyjny, transportujący i rybosomalny.
T-W-6Integracja metabolozmu: Anabolizm i katabolizm i ich współzalezność. Zbieżność katabolizmu i rozbiezność anabolizmu. Sygnały regulacyjne metabolizmu
T-W-1Aminokwasy: Ogólna budowa i charakterystyka. Aminokwasy białkowe, struktura, podział i właściwości. Nazewnictwo aminokwasów. Aminokwasy endo- i egzogenne. Źródła metaboliczne wolnych aminokwasów, biosynteza aminokwasów endogennych, degradacja aminokwasów, metabolizm grup aminowych aminokwasów; detoksykacja amoniaku metabolizm szkieletów węglowodorowych aminokwasów, aminokwasy źródłem związków biologicznie czynnych
T-W-2Oligopeptydy, polipeptydy i białka: Wiązanie peptydowe, struktura peptydów, peptydy bilogicznie aktywne. Klasyfikacja, ogólne własciwości i charakterystyka fizykochemiczna białek. Struktura białek.
T-W-4Węglowodany: Funkcje węglowodanów. Klasyfikacja, budowa i właściwości monosacharydów. Wiązanie glikozydowe. Klasyfikacja, budowa i wlaściwości di-, oligo- i polisacharydów. Trawienie węglowodanów złożonych i wchłanianie monosacharydów. Etapy komórkowego katabolizmu glukozy i ich lokalizacja: glikoliza, fermentacja, cykl Krebsa i fosforylacja oksydacyjna. Bilans energetyczny katabolizmu glukozy w warunkach tlenowych i beztlenowych. Glukoneogeneza: substraty i przebieg. Metabolizm glikogenu i jego regulacja. Homeostaza glukozy we krwi.
T-W-5Lipidy: Ogólna charakterystyka lipidów. Klasygikacja i rola biologiczna najwazniejszych grup lipidów oraz ich pochodnych. Trawienie i wchłanianie produktów trawienia lipidów. Lipoproteiny osocza: struktura, skład, funkcje i metabolizm. Lipoliza wewnątrzkomórkowa. Beta-oksydacja kwasów tłuszczowych, szlaki metaboliczne acetylo-CoA. Synteza i metabolizm związków ketonowych. Lipogeneza: przebieg i regulacja. Metabolizm steroidów.
T-A-3Wykorzystanie enzymow i i ich inhibitorow w praktyce medycznej i wybranych dzialach przemysłu.
T-A-1Alfa-l-aminokwasy niebiałkowe- rola biologiczna. Biosynteza peptydów i białek. Chemiczna synteza peptydow i bialek - problemy i ich rozwiazania.
T-A-2Struktura a funkcje białek. Wybrane przyklady zaburzeń struktury I-, II-, III- i IV-rzędowej białek i ich konsekwencje - na wybranych przykladach.
Metody nauczaniaM-5Rozwiązywanie problemów i interpretacja wyników otrzymanych podczas poszczególnych analiz laboratoryjnych.
M-4Dyskusja dydaktyczna i konsultacje z prowadzącymi ćwiczenia i wykłady
M-2Pokaz multimedialny z objaśnieniami przy wykorzystaniu komputera i projektora
M-1Wykład informacyjny z prezentacją zagadnień teoretycznych
Sposób ocenyS-5Ocena podsumowująca: Zaliczenie zajęć adytoryjnych na podstawie oceny przedstawionej prezentacji i udziału w jej omówieniu oraz ogólnej aktywności na wszystkich cwiczeniach adytoryjnych
S-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Uznaje biochemiczne podłoże wszystkich procesów fizjologicznych i patologicznych w żywym organizmie, ale nie widzi potrzeby systematycznego uzupełniania wiedzy z tego zakresu.
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaBL_1A_BL-S1-22_K02Potrafi pracowac w małych zespołach przy wykonywanianiu analiz biochemicznych, potrafi dzielić się wiedza i umiejetnościami z innymi członkami zespołu i korzystać z wiedzy umijętności innych, czuje się odpowiedzialny za wynik pracy zespołu i osiagniętą przez niego ocenę.
Cel przedmiotuC-2Umiejętnośc pracy w zespole oraz rozumienie potrzeby ciągłego uzupełniania i pogłebiania wiedzy w związku z stałym rozwojem szeroko pojmowanej biochemii.
Treści programoweT-L-8Badanie właściwości redukujących witaminy C. Zaliczenie ćwiczeń.
T-L-6Lipidy: Oznaczanie TG i cholesterolu w wybranych płynach ustrojowych.
T-L-2Aminokwasy: Reakcja z ninhydryną - ogólny odczyn na aminokwasy. Wykrywanie aminokwasów aromatycznych i grup sulfhydrylowych. Wykazanie obecności pierścienia indolowego w tryptofanie. Reakcja na obecność histydyny i turozyny.
T-L-3Białka: Badanie właściwości białek, wpływ czynników środowiska na białko. Koagulacja roztworów koloidowych. Dializa roztworu białka. Wykrywanie wiązania peptydowego. Wpływ pH na rozpuszczalność białek - oznaczanie punktu izoelektrycznego kazeiny. Metoda biuretowa oznaczania jakościowego i lościowego białka.
T-L-7Kwasy nukleinowe: Izolacja kwasów nukleinowych z materiału roślinnego. Wykrywanie składników kwasów nukleinowych w roztworze hydrolizatu DNA.
T-L-4Enzymy: Wpływ pH na aktywność a-amylazy. Oznaczanie aktywności amylazy ślinowej metodą Bernefelda. Wpływ pH i temperatury na aktywność enzymów. Hydrolityczny rozkład kazeiny przez pankreatynę. Wybrane próby czynnościowe wątroby: test albuminowy, antypirynowy, galaktozowy i bromosulfoftaleinowy. Oznaczanie mocznika i kwasu moczowego w wybranych płynach ustrojowych.
Metody nauczaniaM-3Praktyczne ćwiczenia laboratoryjne w grupach
Sposób ocenyS-1Ocena formująca: Sprawdzenie podstawowej wiedzy na temat grupy biomolekuł której dotycza dane ćwiczenia laboratoryjne.
S-2Ocena formująca: Na zakończenie poszczególnych ćwiczeń laboratoryjnych ocena przez prowadzacego zakresu i poprawności wykonanych przez zespól analiz, wyciągbiętych wniosków i, interpretacji otrzymanych wyników. Ocena punktowa w skali 0-5.
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student sporadycznie i tylko w stopniu podstawowym efektywnie pracuje w zespole. Efekty jego pracy w zespole są mierne i często reszta zespołu jest zmuszona do korekty jego niedociągnięć i błędów.
3,5
4,0
4,5
5,0