Zachodniopomorski Uniwersytet Technologiczny w Szczecinie

Wydział Technologii i Inżynierii Chemicznej - Chemia (S1)

Sylabus przedmiotu Biochemia:

Informacje podstawowe

Kierunek studiów Chemia
Forma studiów studia stacjonarne Poziom pierwszego stopnia
Tytuł zawodowy absolwenta inżynier
Obszary studiów nauk ścisłych, studiów inżynierskich
Profil ogólnoakademicki
Moduł
Przedmiot Biochemia
Specjalność przedmiot wspólny
Jednostka prowadząca Katedra Chemii Organicznej i Chemii Fizycznej
Nauczyciel odpowiedzialny Agata Markowska-Szczupak <Agata.Markowska@zut.edu.pl>
Inni nauczyciele Agata Markowska-Szczupak <Agata.Markowska@zut.edu.pl>, Elwira Wróblewska <Elwira.Wroblewska@zut.edu.pl>
ECTS (planowane) 6,0 ECTS (formy) 6,0
Forma zaliczenia zaliczenie Język polski
Blok obieralny Grupa obieralna

Formy dydaktyczne

Forma dydaktycznaKODSemestrGodzinyECTSWagaZaliczenie
ćwiczenia audytoryjneA4 15 2,00,36zaliczenie
laboratoriaL4 15 1,50,36zaliczenie
wykładyW4 45 2,50,28zaliczenie

Wymagania wstępne

KODWymaganie wstępne
W-1Podstawowa znajomośc chemii organicznej i podstawowa wiedza z biologii

Cele przedmiotu

KODCel modułu/przedmiotu
C-1Zdobycie wiedzy o podstawowych mechanizmach działania organizmów żywych na poziomie procesów chemicznych i fizyko-chemicznych, o budulcach materii żywej i procesach ich transformacji i biotransformacji, o enzymach, witaminach i podstawoych cyklach biochemicznych, o przechowywaniu i przetwarzaniu informacji genetycznej, o reprodukcji.
C-2Zdobycie wiedzy o metodologii rowziązywania problemów obliczeniowych z dziedziny biochemii
C-3Celem jest wyrobienie spojrzenia na świat żywy, jako na doskonałe połączenie wszelkich rodzajów chemii (organicznej, nieorganicznej, fizycznej) a także informatyki w jedną całośc.
C-4Nabycie umiejętności kojarzenia wymogów biochemii z czynnikami środowiskowymi, znajdowania metod koegzystencji przemysłu i efektów antropogennych z niezaburzoną biologią organizmów.
C-5Nabycie umiejętności przewidywania skutków świadomego zaburzania biochemii w celach terapeutycznych.
C-6Zdobycie świadomości zagrożeń wpływu działalności człowieka prowadzącej do modyfikacji lub unicestwiania gatunków i oddalanie się od zrównoważonego rozwoju
C-7Nabycie umiejętności pracy w grupie

Treści programowe z podziałem na formy zajęć

KODTreść programowaGodziny
ćwiczenia audytoryjne
T-A-1Szybkość, rząd i cząsteczkowość reakcji, stała równowagi2
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych2
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w ukałdach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów2
T-A-4Zastosowanie radioizotopów w badaniach biologicznych. Rodzaje, aktywność właściwa, okres połowicznego rozpadu3
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów. Stała Michaelisa.4
T-A-6Metody spektrometryczne w badaniach biochemicznych.2
15
laboratoria
T-L-1Zajęcia organizacyjne. Zapoznanie sie z zasadami BHP obowiązującymi w laboratorium biochemicznym.1
T-L-2Reakcje charakterystyczne aminokwasów i białek. Wykrywanie aminokwasów. Reakcje strąceniowe białek, denaturacja białek pod wpływem różnych czynników fizyko-chemicznych. Oznaczanie zawartości białek w metodą biuretową.3
T-L-3Reakcje barwne cukrów. Odróżnianie ketoz od aldoz, heksoz od pentoz, monosacharydów od disacharydów. Hydroliza skrobi i wykrywane jej produktów.2
T-L-4Właściwości fizyko-chemiczne tłuszczów.2
T-L-5Izolacja kwasów nukleinowych z materiały roślinnego1
T-L-6Elektroforeza kwasów nukleinowych.2
T-L-7Kinetyka reakcji enzymatycznych2
T-L-8Czynniki wpływające na aktywność enzymów.2
15
wykłady
T-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.3
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.9
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.6
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów6
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.3
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.3
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.6
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy3
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.3
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce3
45

Obciążenie pracą studenta - formy aktywności

KODForma aktywnościGodziny
ćwiczenia audytoryjne
A-A-1uczestnictwo w zajęciach audytoryjnych15
A-A-2przygotowanie się do zajęć15
A-A-3zapoznanie się z zalecaną literaturą15
A-A-4przygotowanie sie do zaliczeń pisemnych15
60
laboratoria
A-L-1udział w zajęciach laboratoryjnych15
A-L-2praca własna studenta, przygotowanie się do zajęć, opracowanie sprawozdań z zajęć laboratoryjnych30
45
wykłady
A-W-1Udział w wykładach, korzystanie z konsultacji w trakcie wykładu lub po nim45
A-W-2Czytanie zalecanej literatury, przygotowywanie się do egzaminu30
75

Metody nauczania / narzędzia dydaktyczne

KODMetoda nauczania / narzędzie dydaktyczne
M-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
M-3Ćwiczenia laboratoryjne

Sposoby oceny

KODSposób oceny
S-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
S-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-3Ocena formująca: Laboratoria - sprawdziany na początku zajęć

Zamierzone efekty kształcenia - wiedza

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KCh_1A_C06_W01
Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
KCh_1A_W01X1A_W01C-1T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10M-1S-1
KCh_1A_C06_W02
Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
KCh_1A_W03, KCh_1A_W04X1A_W01, X1A_W02, X1A_W03, X1A_W04C-2T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2S-1, S-2

Zamierzone efekty kształcenia - umiejętności

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KCh_1A_C06_U01
Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
KCh_1A_U01, KCh_1A_U06X1A_U01, X1A_U06C-3, C-4T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10M-1, M-2S-1, S-2
KCh_1A_C06_U02
posługuje się podstawowymi metodami matematycznymi w biochemii, prawidłowo analizuje oraz interpretuje uzyskane wyniki
KCh_1A_U01, KCh_1A_U02, KCh_1A_U03, KCh_1A_U04X1A_U01, X1A_U02, X1A_U03, X1A_U04InzA_U01, InzA_U02C-2T-A-1, T-A-2, T-A-4, T-A-5, T-A-6, T-L-5, T-L-6, T-L-7, T-L-8, T-L-2, T-L-3, T-L-4M-2, M-3S-2, S-3

Zamierzone efekty kształcenia - inne kompetencje społeczne i personalne

Zamierzone efekty kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówOdniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaOdniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraCel przedmiotuTreści programoweMetody nauczaniaSposób oceny
KCh_1A_C06_K01
Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
KCh_1A_K04, KCh_1A_K05X1A_K04, X1A_K06InzA_K01C-6T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10M-1, M-2S-1, S-2
KCh_1A_C06_K02
Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
KCh_1A_K02, KCh_1A_K03X1A_K02, X1A_K03C-7T-W-1, T-W-2, T-W-3, T-W-4, T-W-5, T-W-6, T-W-7, T-W-8, T-W-9, T-W-10, T-A-1, T-A-2, T-A-3, T-A-4, T-A-5, T-A-6M-1, M-2, M-3S-1, S-2, S-3

Kryterium oceny - wiedza

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KCh_1A_C06_W01
Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
2,0
3,0Zna najogólniejsze mechanizmy działania organizmów, zna podstawowe typy budulca biologicznego, zna podstawowe terminy, orientuje się w zakresie podstawowych reakcji biochemicznych i pojęc genetyki
3,5
4,0
4,5
5,0
KCh_1A_C06_W02
Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
2,0
3,0Umie przeprowadzic proste obliczenia kinetyczne, rozumie zachowanie enzymów
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - umiejętności

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KCh_1A_C06_U01
Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
2,0
3,0Umie analizowac organizmy pod kątem biochemii, rozumie konflikt cywilizacja-życie gatunków
3,5
4,0
4,5
5,0
KCh_1A_C06_U02
posługuje się podstawowymi metodami matematycznymi w biochemii, prawidłowo analizuje oraz interpretuje uzyskane wyniki
2,0
3,0student potrafi przeprowadzić proste obliczenia matematyczne oraz zinterpretować uzyskane wyniki
3,5
4,0
4,5
5,0

Kryterium oceny - inne kompetencje społeczne i personalne

Efekt kształceniaOcenaKryterium oceny
KCh_1A_C06_K01
Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
2,0
3,0Student zna i rozumie podstawowe prawa rządzące organizmami żywymi, zna podstawowe budulce organizmów i ich wzajemne relacje oraz powiązania ich ze środowiskiem zewnętrznym
3,5
4,0
4,5
5,0
KCh_1A_C06_K02
Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
2,0
3,0Umiejetnośc pracy w grupie pod nadzorem
3,5
4,0
4,5
5,0

Literatura podstawowa

  1. Lubert STRYER, Biochemia, Wydawnictwo Naukowe PWN, Warszawa, 1997
  2. Krzysztof A. Sobiech, Biochemia, AWF, Wrocław
  3. A. Zgirski, R. Gondko, Obliczenia biochemiczne, PWN, Warszawa, 1998

Literatura dodatkowa

  1. R.K. Murray, D.K. Granner, P.A. Mayes, V.W. Rodwell, Biochemia Harpera, Wydawnictwo Lekarskie PZWL, 2010
  2. J. Clayden, N. Greeves, S. Warren, P. Wothers, Chemia Organiczna, Wydawnictwa Naukowo-Techniczna, Warszawa, 2010

Treści programowe - ćwiczenia audytoryjne

KODTreść programowaGodziny
T-A-1Szybkość, rząd i cząsteczkowość reakcji, stała równowagi2
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych2
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w ukałdach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów2
T-A-4Zastosowanie radioizotopów w badaniach biologicznych. Rodzaje, aktywność właściwa, okres połowicznego rozpadu3
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów. Stała Michaelisa.4
T-A-6Metody spektrometryczne w badaniach biochemicznych.2
15

Treści programowe - laboratoria

KODTreść programowaGodziny
T-L-1Zajęcia organizacyjne. Zapoznanie sie z zasadami BHP obowiązującymi w laboratorium biochemicznym.1
T-L-2Reakcje charakterystyczne aminokwasów i białek. Wykrywanie aminokwasów. Reakcje strąceniowe białek, denaturacja białek pod wpływem różnych czynników fizyko-chemicznych. Oznaczanie zawartości białek w metodą biuretową.3
T-L-3Reakcje barwne cukrów. Odróżnianie ketoz od aldoz, heksoz od pentoz, monosacharydów od disacharydów. Hydroliza skrobi i wykrywane jej produktów.2
T-L-4Właściwości fizyko-chemiczne tłuszczów.2
T-L-5Izolacja kwasów nukleinowych z materiały roślinnego1
T-L-6Elektroforeza kwasów nukleinowych.2
T-L-7Kinetyka reakcji enzymatycznych2
T-L-8Czynniki wpływające na aktywność enzymów.2
15

Treści programowe - wykłady

KODTreść programowaGodziny
T-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.3
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.9
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.6
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów6
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.3
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.3
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.6
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy3
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.3
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce3
45

Formy aktywności - ćwiczenia audytoryjne

KODForma aktywnościGodziny
A-A-1uczestnictwo w zajęciach audytoryjnych15
A-A-2przygotowanie się do zajęć15
A-A-3zapoznanie się z zalecaną literaturą15
A-A-4przygotowanie sie do zaliczeń pisemnych15
60
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - laboratoria

KODForma aktywnościGodziny
A-L-1udział w zajęciach laboratoryjnych15
A-L-2praca własna studenta, przygotowanie się do zajęć, opracowanie sprawozdań z zajęć laboratoryjnych30
45
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta

Formy aktywności - wykłady

KODForma aktywnościGodziny
A-W-1Udział w wykładach, korzystanie z konsultacji w trakcie wykładu lub po nim45
A-W-2Czytanie zalecanej literatury, przygotowywanie się do egzaminu30
75
(*) 1 punkt ECTS, odpowiada około 30 godzinom aktywności studenta
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_W01Ma wiedzę na temat ogólnych zasad działania organizmów żywych, o podstawowych typach reakcji chemicznych zachodzących w organizmach, o efektach energetycznych tych reakcji, o budulcach materii ożywionej - ich pochodzeniu, pozyskiwaniu i transformacjach biochemicznych, o przechowywaniu, przetwarzaniu i przekazywaniu informacji genetycznej, o głównych zasadach działania leków i trucizn, Nabywa wiedzę umożliwiającą koenzystencję technologii przemysłowych i innych czynników antropogennych z organizmami żywymi.
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_W01posiada uporządkowaną wiedzę w zakresie chemii, zna podstawowe koncepcje i teorie chemiczne, zna terminologię, nomenklaturę i jednostki chemiczne
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_W01ma ogólną wiedzę w zakresie podstawowych koncepcji, zasad i teorii właściwych dla dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-1Zdobycie wiedzy o podstawowych mechanizmach działania organizmów żywych na poziomie procesów chemicznych i fizyko-chemicznych, o budulcach materii żywej i procesach ich transformacji i biotransformacji, o enzymach, witaminach i podstawoych cyklach biochemicznych, o przechowywaniu i przetwarzaniu informacji genetycznej, o reprodukcji.
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Zna najogólniejsze mechanizmy działania organizmów, zna podstawowe typy budulca biologicznego, zna podstawowe terminy, orientuje się w zakresie podstawowych reakcji biochemicznych i pojęc genetyki
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_W02Poznaje metody matematyczne wykorzystywane w opracowywaniu wyników i wyciaganiu wniosków z badań fizyko-chemicznych i biochemicznych
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_W03zna zjawiska chemiczne i fizyczne zachodzące w przyrodzie oraz potrafi wytłumaczyć obserwowane prawidłowości wykorzystując język matematyki, a w szczególności potrafi samodzielnie odtworzyć podstawowe twierdzenia i prawa
KCh_1A_W04zna metody obliczeniowe i statystyczne stosowane do rozwiązywania typowych problemów z zakresu chemii i wie jak zastosować odpowiednie metody obliczeniowe i programy komputerowe do ich rozwiązania; zna podstawy programowania oraz inżynierii oprogramowania
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_W01ma ogólną wiedzę w zakresie podstawowych koncepcji, zasad i teorii właściwych dla dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
X1A_W02ma znajomość technik matematyki wyższej w zakresie niezbędnym dla ilościowego opisu, zrozumienia oraz modelowania problemów o średnim poziomie złożoności
X1A_W03rozumie oraz potrafi wytłumaczyć opisy prawidłowości, zjawisk i procesów wykorzystujące język matematyki, w szczególności potrafi samodzielnie odtworzyć podstawowe twierdzenia i prawa
X1A_W04zna podstawowe metody obliczeniowe stosowane do rozwiązywania typowych problemów z zakresu dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów oraz przykłady praktycznej implementacji takich metod z wykorzystaniem odpowiednich narządzi informatycznych; zna podstawy programowania oraz inżynierii oprogramowania
Cel przedmiotuC-2Zdobycie wiedzy o metodologii rowziązywania problemów obliczeniowych z dziedziny biochemii
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkość, rząd i cząsteczkowość reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w ukałdach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowanie radioizotopów w badaniach biologicznych. Rodzaje, aktywność właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów. Stała Michaelisa.
T-A-6Metody spektrometryczne w badaniach biochemicznych.
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
S-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umie przeprowadzic proste obliczenia kinetyczne, rozumie zachowanie enzymów
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_U01Ma umiejętnośc wyszukiwania elementarnych procesów biochemicznych w układach biologicznych, rozumie współdziałanie enzymów, białek, cukrów i lipidów w organizmie. Umie przewidywac najważniejsze skutki oddziaływania środowiska (w tym modyfikowanego antropogennie) na organizmy żywe. Rozumie mechanizmy przekazywania informacji genetycznej, przyczyny i skutki jej uszkodzenia
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_U01potrafi analizować problemy z zakresu chemii, w szczególności problemy o charakterze utylitarnym oraz znajdować ich rozwiązania w oparciu o poznane twierdzenia i metody
KCh_1A_U06potrafi przedstawić w sposób przystępny postawowe zagadnienia i problemy natury chemicznej
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_U01potrafi analizować problemy oraz znajdować ich rozwiązania w oparciu o poznane twierdzenia i metody
X1A_U06potrafi w sposób przystępny przedstawić podstawowe fakty w ramach dziedzin nauki i dyscyplin naukowych, właściwych dla studiowanego kierunku studiów
Cel przedmiotuC-3Celem jest wyrobienie spojrzenia na świat żywy, jako na doskonałe połączenie wszelkich rodzajów chemii (organicznej, nieorganicznej, fizycznej) a także informatyki w jedną całośc.
C-4Nabycie umiejętności kojarzenia wymogów biochemii z czynnikami środowiskowymi, znajdowania metod koegzystencji przemysłu i efektów antropogennych z niezaburzoną biologią organizmów.
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
S-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umie analizowac organizmy pod kątem biochemii, rozumie konflikt cywilizacja-życie gatunków
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_U02posługuje się podstawowymi metodami matematycznymi w biochemii, prawidłowo analizuje oraz interpretuje uzyskane wyniki
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_U01potrafi analizować problemy z zakresu chemii, w szczególności problemy o charakterze utylitarnym oraz znajdować ich rozwiązania w oparciu o poznane twierdzenia i metody
KCh_1A_U02potrafi wykonywać analizy ilościowe, szczególnie z wykorzystaniem metod chemicznych i fizycznych oraz formułować na tej podstawie wnioski jakościowe
KCh_1A_U03potrafi planować i przeprowadzać proste badania doświadczalne i symulacje komputerowe w zakresie chemii, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
KCh_1A_U04potrafi wykorzystać metody numeryczne i analityczne do formułowania zadań, rozwiązania problemów matematycznych i inżynierskich oraz analizy uzyskanych danych pomiarowych; posiada umiejętność stosowania podstawowych pakietów oprogramowania oraz wybranych języków programowania
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_U01potrafi analizować problemy oraz znajdować ich rozwiązania w oparciu o poznane twierdzenia i metody
X1A_U02potrafi wykonywać analizy ilościowe oraz formułować na tej podstawie wnioski jakościowe
X1A_U03potrafi planować i wykonywać proste badania doświadczalne lub obserwacje oraz analizować ich wyniki
X1A_U04potrafi stosować metody numeryczne do rozwiązania problemów matematycznych; posiada umiejętność stosowania podstawowych pakietów oprogramowania oraz wybranych języków programowania
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA_U01potrafi planować i przeprowadzać eksperymenty, w tym pomiary i symulacje komputerowe, interpretować uzyskane wyniki i wyciągać wnioski
InzA_U02potrafi wykorzystać do formułowania i rozwiązywania zadań inżynierskich metody analityczne, symulacyjne oraz eksperymentalne
Cel przedmiotuC-2Zdobycie wiedzy o metodologii rowziązywania problemów obliczeniowych z dziedziny biochemii
Treści programoweT-A-1Szybkość, rząd i cząsteczkowość reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-4Zastosowanie radioizotopów w badaniach biologicznych. Rodzaje, aktywność właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów. Stała Michaelisa.
T-A-6Metody spektrometryczne w badaniach biochemicznych.
T-L-5Izolacja kwasów nukleinowych z materiały roślinnego
T-L-6Elektroforeza kwasów nukleinowych.
T-L-7Kinetyka reakcji enzymatycznych
T-L-8Czynniki wpływające na aktywność enzymów.
T-L-2Reakcje charakterystyczne aminokwasów i białek. Wykrywanie aminokwasów. Reakcje strąceniowe białek, denaturacja białek pod wpływem różnych czynników fizyko-chemicznych. Oznaczanie zawartości białek w metodą biuretową.
T-L-3Reakcje barwne cukrów. Odróżnianie ketoz od aldoz, heksoz od pentoz, monosacharydów od disacharydów. Hydroliza skrobi i wykrywane jej produktów.
T-L-4Właściwości fizyko-chemiczne tłuszczów.
Metody nauczaniaM-2Ćwiczenia audytoryjne
M-3Ćwiczenia laboratoryjne
Sposób ocenyS-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-3Ocena formująca: Laboratoria - sprawdziany na początku zajęć
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0student potrafi przeprowadzić proste obliczenia matematyczne oraz zinterpretować uzyskane wyniki
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_K01Potrafi identyfikowac zagrożenia cywilizacyjne, zagrożenia dla organizmów żywych, dąży do zrównoważonego rozwoju
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_K04mając świadomość wpływu swoich działań na środowisko prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu inżyniera chemika biorąc odpowiedzialność za bezpieczeństwo pracy własnej i innych
KCh_1A_K05rozumie społeczne aspekty praktycznego stosowania zdobytej wiedzy i umiejętności oraz związaną z tym odpowiedzialność za podejmowane decyzje; ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_K04prawidłowo identyfikuje i rozstrzyga dylematy związane z wykonywaniem zawodu
X1A_K06rozumie społeczne aspekty praktycznego stosowania zdobytej wiedzy i umiejętności oraz związaną z tym odpowiedzialność
Odniesienie do efektów kształcenia prowadzących do uzyskania tytułu zawodowego inżynieraInzA_K01ma świadomość ważności i rozumie pozatechniczne aspekty i skutki działalności inżynierskiej, w tym jej wpływu na środowisko, i związanej z tym odpowiedzialności za podejmowane decyzje
Cel przedmiotuC-6Zdobycie świadomości zagrożeń wpływu działalności człowieka prowadzącej do modyfikacji lub unicestwiania gatunków i oddalanie się od zrównoważonego rozwoju
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
S-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Student zna i rozumie podstawowe prawa rządzące organizmami żywymi, zna podstawowe budulce organizmów i ich wzajemne relacje oraz powiązania ich ze środowiskiem zewnętrznym
3,5
4,0
4,5
5,0
PoleKODZnaczenie kodu
Zamierzone efekty kształceniaKCh_1A_C06_K02Ćwiczenia w grupie pozwalają nauczyc współpracy, wzajemnego rozumienia i rzeczowej dyskusji
Odniesienie do efektów kształcenia dla kierunku studiówKCh_1A_K02potrafi biorąc odpowiedzialność za powierzone do realizacji zadania pracować i współdziałać w grupie, przyjmując w niej różne role
KCh_1A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
Odniesienie do efektów zdefiniowanych dla obszaru kształceniaX1A_K02potrafi współdziałać i pracować w grupie, przyjmując w niej różne role
X1A_K03potrafi odpowiednio określić priorytety służące realizacji określonego przez siebie lub innych zadania
Cel przedmiotuC-7Nabycie umiejętności pracy w grupie
Treści programoweT-W-1Informacja genetyczna, właściwości podwójnej helisy DNA, komplementarnośc zasad pirymidynowych i purynowych, wodorowe wiązania stabilizujące. RNA, zasady pirymidynowe i purynowe. Uszkodzenia DNA (chemiczne i radiacyjne), poprawnośc enzymatrycznej rekonstrukcji i skutki błędów. Wprowadzenie w procesy biochemiczne.
T-W-2Aminokwasy, biodostępnośc, budowa. Aminokwasy białkowe. Asymetria a czynnośc optyczna, przypisanie absolutnej konfiguracji, tabela pierwszeństwa Cahna-Ingolda-Preloga. Wiązania peptydowe, amidowe i estrowe. Samoorganizacja białek - alfa-helisa, beta-fałdowanie. Metody klasyfikacji białek - kształt, rozpuszczalnośc. Konformacja a budowa chemiczna - struktury I-rzędu, II-rzędu, III i wyższe. Izomeria białek. Stabilizacja struktur przestrzennych. Denaturacja białek. Izomeria białek, białka proste i złożone. Biochemiczna rola białek. Biosynteza białek na matrycy RNA. Ustalanie budowy białek, sekwencjowanie, degradacje chemiczne (Edmana itp). Metody syntezy białek i zasady działania automatycznych syntezerów - grupy blokujące i aktywujące, syntezy na nośniku.
T-W-3Wykrywanie białek, w tym śladowe. Najważniejsze niskoczasteczkowe peptydy (bradykinina, TRH, aspartam). Funkcje biologiczne białek. Samoorganizacje białek i czynniki strukturalne sterujace tymi procesami.
T-W-4Enzymy, typy enzymów i ich funkcje. Enzymy jako katalizatory. Holoenzym, apoenzym i koenzymy. Działanie koenzymów red-ox, selektywnośc procesów enzymatycznych. Cykle biochemiczne z udziałem enzymów. Kinetyka procesów enzymatycznych, teoria Michaelis-Menten, linearyzacja enzymatycznych wyników kinetycznych (wykresy Lineweavera-Burk'a i Eadie-Hofstee), inhibowanie procesów enzymatycznych (inhibitor, lek, trucizna), inhibicja kompetycyjna i niekompetycyjna, optimum aktywności enzymatycznej - pH, temperatura. Wyznaczanie aktywnosci enzymatycznej, metoda "stop-flow". Enzymy bez koenzymu - mechanizm triady enzymatycznej w chymotrypsynie. Formy nieaktywne enzymów (proenzymy, zymogeny), uaktywnianie proenzymów
T-W-5Energetyka biochemiczna, procesy endo- i egzoergiczne a procesy endo- i egzotermiczne. Komórkowe zasobniki energii (ATP, ADP, AMP i podobne). Sposoby wyznaczania efektów biochemicznych w procesach biegnących z udziałem reakcji egzoergicznych, energia swobodna Gibbsa, stałe równowag. Reakcje endoergiczne i ich zachodzenie wobec donorów energii.
T-W-6Koenzymy a witaminy. Podział witamin i ch funkcje biochemiczne. Awitaminozy, źródła witamin. Acetylo koenzym A (Ac-CoA), udział w procesach biochemicznych. Biosynteza izoprenu.
T-W-7Biosynteza nukleotydów - szlak główny i zapasowy. Cukry proste, formalne wyprowadzenie struktur wszystkich aldoz i ketoz od trioz do heksoz. Disacharydy, polisacharydy, włókna celulozowe, skrobie. Struktury liniowe i cykliczne hemiacetalowe, mutarotacja glukozy, wzory Hawortha i Fischera.
T-W-8Glikoliza - udział enzymów. Cykle biochemiczne: Cykl Krebsa kwasu cytrynowego, cykl glioksalowy, cykl mocznikowy
T-W-9Tłuszcze: właściwe, woski, tłuszcze złożone (glikolipidy, fosfolipidy - kwas fosfatydowy, kefalina, sfingomielina. Biosynteza enzymatyczna kwasów tłuszczowych, produkcja ciał ketonowych, biodegradacja kwasów tłuszczowych. Tłuszcze a błona komórkowa.
T-W-10Badania genetyczne, namnażanie PCR, ustalanie pokrewieństwa, ślady biologiczne w kryminalistyce
T-A-1Szybkość, rząd i cząsteczkowość reakcji, stała równowagi
T-A-2Równowaga kwasowo-zasadowa, aminokwasy jako związki amfoteryczne, właściwości buforowe alfa-aminokwasów karboksylowych
T-A-3Ciśnienie osmotyczne w ukałdach biologicznych, określanie masy cząsteczkowej biopolimerów
T-A-4Zastosowanie radioizotopów w badaniach biologicznych. Rodzaje, aktywność właściwa, okres połowicznego rozpadu
T-A-5Kinetyka reakcji enzymatycznych bez i wobec inhibitorów. Stała Michaelisa.
T-A-6Metody spektrometryczne w badaniach biochemicznych.
Metody nauczaniaM-1Wykład informujący interaktywny, prezentacje multimedialne
M-2Ćwiczenia audytoryjne
M-3Ćwiczenia laboratoryjne
Sposób ocenyS-1Ocena podsumowująca: Wykłady - egzamin końcowy pisemny
S-2Ocena formująca: Ćwiczenia - pisemne sprawdziany w trakcie i kolokwium końcowe
S-3Ocena formująca: Laboratoria - sprawdziany na początku zajęć
Kryteria ocenyOcenaKryterium oceny
2,0
3,0Umiejetnośc pracy w grupie pod nadzorem
3,5
4,0
4,5
5,0